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Livro CI 2008

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Fisiologia, Conservação e Meio Ambiente<br />

hidrogênio (H), dando origem ao peróxido de hidrogênio H2O2 (dismutação), esta reação é<br />

catalisada pela enzima SOD, enquanto que a CT e a GPX são as enzimas que eliminam as<br />

moléculas de H2O2, evitando dessa forma o aumento de radicais hidroxil OH - (YU 1994).<br />

A exposição a xenobióticos pode resultar na diminuição da capacidade do organismo<br />

em manter suas defesas antioxidantes em perfeito funcionamento, o que acarreta em<br />

estresse oxidativo (Sohal et al. 2002). Eventos desta natureza tem sido o cerne de muitos<br />

estudos toxicológicos com organismos aquáticos, pois efeitos podem ser observados nos<br />

processos reprodutivos de muitas espécies, tais como peixes e invertebrados marinhos, e<br />

conseqüentemente, perturbações sobre a estrutura populacional e trófica das comunidades<br />

aquáticas (Livingstone et al. 1992).<br />

Além das enzimas antioxidantes, as células possuem outros mecanismos de<br />

proteção à sua integridade contra estressores tanto naturais como antrópicos. Da mesma<br />

forma que as enzimas antioxidantes, o sistema enzimático P450, as proteínas de choque<br />

térmico (do inglês Heat Shock Proteins, ou HSPs) e o complexo MXR, podem ser utilizados<br />

como biomarcadores para uma ampla variedade de agentes estressores.<br />

O conjunto de proteínas conhecidas como MXR (mecanismo de resistência múltipla a<br />

xenobióticos), ou também conhecido como glicoproteína-P (Pgp), são proteínas de<br />

membrana que transportam ativamente xenobióticos e substâncias tóxicas para o meio<br />

extracelular e impedem que estas se acumulem no interior da célula (Endicott & Ling 1989).<br />

Estas proteínas têm sido encontradas desde microorganismos, a plantas e animais (Higgins<br />

1992); sua importância para os organismos aquáticos tem sido observada pelo seu potencial<br />

em proteger contra danos no núcleo e evitar efeitos negativos sobre a divisão celular<br />

durante o desenvolvimento embrionário (Toomey & Epel 1993). Estas proteínas são<br />

passíveis de ser induzidas por poluentes, o que permite sua utilização como biomarcador<br />

em programas de monitoramento ambiental.<br />

A nível celular, todos os organismos respondem ao estresse com o aumento na<br />

síntese de proteínas de baixo peso molecular, chamadas de proteínas de estresse (HSPs).<br />

Estas proteínas foram observadas pela primeira vez em células de Drosophila melanogaster<br />

expostas a altas temperaturas e ficaram conhecidas como proteínas de choque térmico.<br />

Funcionalmente, atuam como chaperonas e auxiliam a manter a estrutura de outras<br />

proteínas celulares, ajudando no enovelamento, dês-enovelamento e transporte, além de<br />

impedirem que proteínas malformadas se acumulem e possam ser nocivas.<br />

As HSPs (chaperonas) também estão envolvidas no transporte de proteínas para<br />

dentro de compartimentos da célula (organelas, núcleo) garantindo dessa forma que a<br />

conformação apropriada seja mantida (Cohler et al., 1996). O papel destas proteínas é<br />

fornecer proteção, e sua rápida expressão (síntese) está correlacionada a enfrentar eventos<br />

de estresse, por exemplo, térmico, como também de se recuperar deste tipo de estresse.<br />

(Portner 2001). As HSPs estão subdivididas de acordo com seu peso molecular:<br />

HSP90,HSP70, HSP58, HSP20-30 e 8-kDa.<br />

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