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I. 2. Ergebnisse
Abb. 6: Sequenzvergleich der funktionellen Domänen von NANOS- und PUMILIO-
Proteinen unterschiedlicher Spezies
A Ein Sequenzvergleich der CCHC-Zink-Finger-Domänen von NANOS-Proteinen aus
unterschiedlichen Spezies zeigt die hohe Konservierung der charakteristischen funktionellen
Aminosäuren (*). Je drei Cysteine und ein Histidin komplexieren ein Zink Atom und bilden
wahrscheinlich zwei strukturelle Einheiten der RNA-Binde-Domäne (Curtis et al., 1997).
B Die PUM-puf-Domäne weist eine hohe Sequenzkonservierung innerhalb des Tierreichs
auf. Sie besteht aus acht Wiederholungseinheiten (puf-domain repeats), die je eine Base des
Nanos-Response-Element binden (Edwards et al., 2001; Wang et al., 2002). Die geschweifte
Klammer weist auf ein Tripeptid hin, dessen Insertion die Bindung der Vertebratenproteine
an Drosophila NANOS verhindert, und somit die Bedeutung des C-terminalen Bereichs für
die Ausbildung des ternären Komplex deutlich macht (Sonoda und Wharton, 1999).
Identische Aminosäuren in allen Spezies in rot, andere in blau.
Tc nos: Tribolium castaneum NANOS (TC030446), Dm nos: Drosophila melanogaster NANOS
(NP_476658), Sa nos: Schistocerca americana NANOS (AAO38523), Nv nos: Nasonia vitripennis
NANOS (NP_001128394), Hs nos1: Homo sapiens NANOS-1 (NP_955631), Hro nos: Helobdella
robusta NANOS (AAB63111), Nvect nos: Nematostella vectensis NANOS (AAW29070); Tc pum:
Tribolium castaneum PUMILO (TC005073), Dm pum: Drosophila melanogaster PUMILIO
(AAB59189), Sa pum: Schistocerca americana PUMILIO (AAO38522), Nv pum: Nasonia vitripennis
PUMILIO (predicted, XP_001607089), Xl pum1: Xenopus laevis PUMILIO-1 (NP_001081119), Hs
pum1: Homo sapiens PUMILIO-1 (AAG31807), Hym pum: Hydra magnipapillata PUMILIO (predicted,
XP_002162083)
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