Plenarvorträge - DPG-Tagungen

Symposium Life Sciences on the Nanometer Scale - Physics Meets Biology Mittwoch
generating the set of contact matrices from the set of conformations of a
given length.
In a statistical analysis, we compared characteristic properties of HP
proteins that have a unique ground state to those of proteins with a
degenerate ground state. Such properties are the compactness and designability
of conformations, and the content and distribution of hydrophobic
monomers. Furthermore, the complete density of states as a
function of energy was exactly enumerated for a variety of HP sequences.
This information could be used to show that the temperature dependences
of the energy and specific heat have a peculiar shape for those HP
sequences that have a low ground–state degeneracy and in particular for
sequences with non–degenerate ground states.
[1] K.F. Lau and K.A. Dill, Macromolecules 22 (1989) 3986.
SYLS 3.49 Mi 16:00 B
Infrared ellipsometry for studying membrane protein films —
•M. Gensch 1 , K. Hinrichs 1 , J. Heberle 2 , N. Esser 1 , E.H. Korte
1 , and A. Röseler 1 — 1 Institut für Spectrochemie und Angewandte
Spektroskopie - Institutsteil Berlin, Albert-Einstein-Str. 9, D-
12489 Berlin — 2 Forschungszentrum Jülich, IBI-2: Structural Biology,
D-52425 Jülich
Infrared ellipsometry is a standard method for the determination of
the thickness and the optical constants of thin films in the mid infrared
spectral range [1]. In the case of anisotropic films (e.g. membrane protein
films) iterative best-fit calculations based on layer models and classical
electromagnetic theory are applied to derive the anisotropic optical
constants. The macroscopic properties of membrane protein films (e.g.
roughness, varying thickness) generally do not meet the idealized conditions
assumed in the layer models, which makes the determination of
absolute values for the optical constants particulary difficult. Different
approaches are presented for the determination of the anisotropic optical
constants of membrane protein films using infrared ellipsometry and
cooperative methods. [1] A. Röseler, E.H. Korte, ”Infrared spectroscopic
ellipsometry”in: P.R. Griffiths, J. Chalmers (eds), Handbook of vibrational
spectroscopy, Wiley. Chichester (2001) , chap 2.8
SYLS 3.50 Mi 16:00 B
Composition and Decomposition of DNA-Containing Polyelectrolyte
Multilayers — •Rolf Dootz 1 , Jingjing Nie 1 ,
Binyang Du 1 , Alexander Otten 1 , Wolfgang Schnitzler 1 ,
Stephan Herminghaus 1,2 und Thomas Pfohl 1 — 1 Angewandte
Physik, Universität Ulm, Albert-Einstein-Allee 11, 89081 Ulm —
2 Max-Planck-Institut für Strömungsforschung, Bunsenstrasse 10, 37073
Göttingen
The layer-by-layer technique provides a convenient and controllable
way of forming functional and organised polyelectrolyte multilayer films.
In this study multilayers consisting of DNA and polypropyleneimine dotriacontaamine
dendrimer, generation 4.0 (G4), which are discussed for
nonviral gene delivery systems, have been investigated. A nonlinear growth
of film thickness with increasing layer number has been observed. A
growth mechanism of polyelectrolyte multilayer based on charge overcompensation
during the buildup process is proposed, which is able to
explain the nonlinear growth. Furthermore, combined addition of monoand
multivalent ions leads to a controlled decomposition of the layers.
The release of embedded DNA-molecules may be tuned by varying the
concentration of the salts.
SYLS 3.51 Mi 16:00 B
Fluoreszenzspektroskopie an Einzelmolekuelen — •Johannes
Zaepfel und Torsten Gaebel — Spemannstr. 9, 70186 Stuttgart
Ziel dieser Arbeit ist es, Erkenntnisse über die Weitergabe von Signalen
in lebenden Zellen zu gewinnen. Dabei steht die Untersuchung
des Proteins TNF (Tumor Necrosis Factor) im Mittelpunkt, da es eine
wichtige Rolle bei programmiertem Zelltod (Apoptose) spielt und somit
interessant für die Erforschung der Krebsentstehung und -bekaempfung
beim Menschen ist. Mit der Floureszenzspektroskopie kann man Molekuele
in sehr niedriger Konzentration auf Oberflaechen, in Loesungen und
in lebenden Zellen untersuchen. Vorrangiges Interesse gilt dabei nicht der
Emissionsintensität, des von der Probe ausgehenden Lichts, sondern zeitlichen
Intensitaetsfluktuationen, die durch kleine Abweichungen des Systems
vom thermischen Gleichgewicht zustande kommen. Mit Hilfe einer
mathematischen Korrelationsanalyse erhält man unterschiedliche physikalische
Parameter: Konzentrationen, Mobilitaetskoeffizienten, Umwandlungsraten.
Bedingung dabei ist allerdings, daß die zu untersuchenden
Molekuele mit einem fluoreszierenden Farbstoff gekennzeichnet sind.
SYLS 3.52 Mi 16:00 B
Charge Transfer Kinetics of Individual Photosystem I Reaction
Centers — •Alexandra Elli, Fedor Jelezko, and Joerg
Wrachtrup — 3. Physikalisches Institut, Universitaet Stuttgart, Pfaffenwaldring
57, D-70550 Stuttgart
The charge separation in single reaction center Photosystem I has been
investigated. The fluorescence of the red-most group of antenna chlorophylls
has been used as a sensor of the redox state of reaction center.
Cyclic electron recombination from iron-sulfur cluster Fx and reaction
center P700 has been observed. Recombination kinetics has been analyzed
using fluorescence autocorrelation approach.
SYLS 3.53 Mi 16:00 B
Mechanical properties of cellulose fibres — •Klaas Kölln 1 ,
Claas Behrend 1 , Ingo Grotkopp 1 , Sergio S. Funari 2 , Martin
Dommach 2 , Stephan V. Roth 3 , Manfred Burghammer 3 , and
Martin Müller 1 — 1 IEAP, Uni Kiel, 24098 Kiel — 2 MPIKG Golm
c/o HASYLAB, Hamburg — 3 ESRF, Grenoble, France
The structural biomaterial cellulose is a composite of nanocrystalline
cellulose microfibrils embedded in a disordered matrix of cellulose and
other polysaccharides. The viscoelastic mechanical properties reflect this
morphology. In order to understand the structure–properties relation of
cellulose fibres, we carried out tensile tests in situ while taking X–ray
diffraction patterns using synchrotron radiation. Fibre bundles were investigated
at HASYLAB, single fibres at ESRF. Two mechanisms on the
microscopic scale could be identified: A rotation of the microfibrils and
a stretching of the individual microfibrils.
SYLS 3.54 Mi 16:00 B
Zeitabhängige Schwingungsspektroskopie von Polypeptiden —
•Jens Antony, Burkhard Schmidt, and Christof Schütte —
Freie Universität Berlin, Institut für Mathematik II, Arnimallee 2-6, D-
14195 Berlin
Eine interessante Eigenschaft biochemischer Moleküle ist das Vorliegen
verschiedener Konformationen, d. h. verschiedener geometrischer
Anordnungen, aufgrund von sehr “weichen” inneren Freiheitsgraden.
Das wohl prominenteste Beispiel dieses Verhaltens ist die Möglichkeit
von Proteinen zur Ausbildung so unterschiedlicher Anordnungen wie
Faltblättern oder Helices. Im vorliegenden Projekt wird die Fragestellung
der Korrelation von Struktur und Spektrum modellhaft am kleinen
Polypeptid Glycin-Dipeptid theoretisch untersucht. Hier ist das Vorliegen
verschiedener Konformationen durch die hohe Flexibilität der Torsion
der verschiedenen Peptid–Einheiten um das gemeinsame Rückgrat
begründet.
Einen direkten Zugang zur Struktur des Kerngerüstes von Molekülen
stellt die Schwingungsspektroskopie dar. Neben konventioneller Infrarot–
oder Raman–Spektroskopie mit kontinuierlichen Lasern erlauben moderne
Methoden mit ultrakurzen Lichtpulsen im Bereich von fs bis ps auch
die Beobachtung der Dynamik in Echtzeit. Daher können diese Methoden
nicht nur zur Untersuchung der Struktur von verschiedenen Konformationen,
sondern auch zur Charakterisierung des Übergangs zwischen diesen
eingesetzt werden.
Ein für diese Fragestellungen besonders aussagekräftiger Spektralbereich
ist die Amid I–Bande kleiner Polypeptide. So koppeln die C=O
Streckschwingungen benachbarter Peptideinheiten (oder übernächster
Nachbarn) und ermöglichen einen experimentellen Zugriff auf die Konformation.
Entsprechende erste Messungen sind am Max–Born–Institut
in Berlin vorgenommen worden (S. Woutersen and P. Hamm. J. Phys.:
Condens. Matter 14 (2002) R1035-R1062).
SYLS 3.55 Mi 16:00 B
Polarised proton spin domains in catalase from bovine liver —
•Heinrich Stuhrmann 1,2 , B. van den Brandt 3 , J. Gaillard 4 , H.
Glättli 5 , I. Grillo 6 , H. Jouve 1 , R. Kahn 1 , J. Kohlbrecher 3 ,
J.A. Konter 3 , E. Leymarie 5 , S. Mango 3 , R.P. May 6 , O.
Zimmer 7 , and P. Hautle 3 — 1 Institut de Biologie Structurale
Jean Pierre Ebel, F-38027 Grenoble cedex 1, France — 2 GKSS
Forschungszentrum, D-21502 Geesthacht, Germany — 3 Paul Scherrer
Institute, CH-5232 Villingen PSI, Switzerland — 4 Commissariat à
l’Energie Antomique, CEA Grenoble, CEA/DSM/DRFMC/SCIB,
F-38054 Grenoble, France — 5 Commissariat à l’Energie Atomique, CE
Saclay/DSM/DRECAM/SPEC and LLB, F-91191 Gif-sur Yvette cedex,
France — 6 Institut Laue Langevin, BP 156, F-38042 Grenoble cedex 1,
France — 7 Physics Department E18, Technische Universität München,
D-85748 Garching, Germany