БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

лаблением агрегационных взаимодействий белков и протеолитическим
их распадом под действием тканевых
протеолитических ферментов - катепсинов. Катепсинат -
это смесь гидролаз, близких к пепсину, трипсину, амино-
и карбоксипептидазам. Оптимум их действия лежит
при pH 4,0-5,0. Катепсинаты заключены в лизосомах,
поэтому в начальный период посмертных изменений они
проявляют слабую активность. По мере распада оболочек
лизосом катепсины выходят из ограничивающих их
структур в цитоплазмы, в результате чего и нарастает свободная
протеолитическая активность.
Усиление протеолитической активности в процессе
гидролиза связано и с изменением кислотности среды.
Оптимум активности протеиназ мышечной ткани, как
отмечалось выше, находится в кислой среде. Замедленный
темп протеолитических процессов на начальных
стадиях автолиза частично объясняется высоким pH.
В процессе созревания подкисляется среда и увеличивается
протеолитическая активность. Под воздействием катепсинов
наиболее заметно изменяются белки саркоплазмы.
Наряду с этим ограниченному протеолизу подвергаются
и миофибриллярные белки. Расщепление хотя бы
небольшого количества пептидных связей в этих белках
уже достаточно для разрыхления их структур и увеличения
нежности мышечной ткани.
Изменения жесткости мяса в ходе автолиза связаны
также с изменением белков соединительной ткани. Под
воздействием гидролитических ферментов, высвобождающихся-
из лизосом, образуются растворимые продукты
распада коллагена, повышается растворимость основного
вещества соединительной ткани, и коллаген легче разваривается.
Воздействие кислот, образующихся в процессе
созревания мяса, очевидно, приводит к некоторому разрыхлению
коллагеновых пучков, ослаблению межмолекулярных
поперечных связей и набуханию коллагена, что
также способствует получению более нежного мяса.
При равных условиях созревания нежность различных
отрубов мяса одной и той же туши животного оказывается
119