БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

рых белков при pH 5,0-7,0 (масса набухшего белка взята
в% к массе сухого):
Коллаген —200 Эластин - 25
Миозин - 300 Кератин конского волоса - 40
Ретикулин —30 Фиброин шелка —32
Высокая гидратация коллагена связана с содержанием
в нем значительных количеств диамино- и амнидикарбоновых
кислот и, следовательно, большого числа боковых
полярных групп в его молекуле. При смещении
pH в кислую или щелочную стороны от изоэлектрической
точки набухаемость коллагена резко увеличивается,
при этом масса набухает. Поперечные связи молекулярного
белка в состоянии полного набухания могут достигать
от 400 до 1000% к массе сухого белка. Способность
коллагена к набуханию имеет большое значение для мясного,
желатинового и кожевенного производства.
Изоэлектрическая точка коллагена животных разного
возраста неодинакова: для коллагена шкуры теленка
она находится при pH 6,36, шкуры крупного рогатого
скота - при pH 7,0.
При длительном нагревании с водой коллаген расщепляется.
Вследствие теплового воздействия происходят денатурация
- нарушение связей, удерживающих коллаген
в нативной конформации, а также частичный гидролитический
распад по месту пептидных связей. При этом
образуются как высокомолекулярные, так и низкомолекулярные
продукты распада. В зависимости от преобладания
в системе высоко- или низкомолекулярных продуктов
распада получается либо желатин, либо клей.
Эластин, как и коллаген, относится к склеропротеинам.
Он значительно устойчивее коллагена; не растворяется
в холодной и горячей воде, растворах солей, разведенных
кислотах и щелочах, даже крепкая серная кислота
оказывает на него слабое воздействие. В эластине,
как и в коллагене, присутствуют оксипролин (хотя в количестве,
10 раз меньшем), много глицина и пролина, но
56