БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

ханизму по следующей последовательности передачи информации:
Саг+ -> Тропонин -> Тропомиозин -> Актин -> Миозин.
В миофибриллах мышечных клеток обнаружены другие
белки в незначительных количествах. В частности,
а- и /?-актинины, участвующие в регуляции процессов
сокращения и образовании поперечных связей между
тонкими нитями в I-диске саркомеров. Молекулярная
масса а-актинина -180000.
Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой
соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна
в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются
в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные
белки: коллаген, эластин, ретикулин и
гликопротеиды - муцины и мукоиды. Последние представляют
собой слизистые белки, выполняющие защитные
функции и облегчающие скольжение мышечных
пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.
В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней
мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый
белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено
главным образом из нуклеопротеидов. Простетической
группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая
кислота, белковыми компонентами
нуклеопротеидов - гистоны. Это неполноценные белки -
в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются
в щелочах. «Кислый белок» также растворяется в щелочах.
В отличие от гистонов, в молекуле «кислого белка»
содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов
и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса
—остаточный белок, по свойствам и аминокислотному
составу похожий на коллаген.
Все белки мышечной ткани относятся к полноценным.
Аминокислотный состав представлен в табл. 1.
20