БИОХИМИЯ МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ

Во-вторых, он выполняет не только пластическую функцию,
участвуя в построении миофибрилл мышечных
клеток, но и обладает ферментативными свойствами.
Установлено, что ферментативная активность миозина
локализована в глобулярной части. В 1939 г. выдающиеся
советские ученые В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова
доказали наличие у миозина способности катализировать
гидролитический распад АТФ по определенной реакции:
АТФ + Н 20 -> ЛДФ + Р + Н+
Следовательно, миозин является ферментом аденозинтрифосфатазы.
Ферментативная активность чистого миозина
проявляется в присутствии ионов Са. В расслабленных
мышцах миозин находится в комплексе с Mg
и АТФ. Мышца находится в эластическом состоянии.
Удаление АТФ из комплекса, например, путем отмывания,
вызывает потерю эластичности.
В-третьих, миозин связывает полимеризованную форму
актина (фибриллярный актин) - основной компонент
тонких нитей.
Миозин —белок полноценный и хорошо усвояемый.
При ферментативном расщеплении миозина, например,
с участием трипсина, образуются фрагменты, сохраняющие
некоторые функции интактной молекулы. При этом
образуются два филамента - легкий меромиозин (ЛММ)
и тяжелый меромиозин (ТММ).
ЛММ, так же как и миозин, образует нити, но не обладает
ферментативной активностью и не связывает актин.
Установлено, что 90% ЛММ имеют структуру а-спирали
и образуют двухцепочечный а-спирализованный стержень
длиной 850 А . Растворы его имеют высокую вязкость.
ТММ катализирует гидролиз АТФ, связывает актин,
но не образует волокна. ТММ состоит из вытянутой стержневидной
части и глобулярной области, состоящей из
двух головок. При дальнейшем ферментативном расщеплении
с участием папаина ТММ распадается на два глобулярных
субфрагмента (S,) и один фибриллярный суб­
16