Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

Ergebnisse Seite 104
MHC Klasse II- und DM Röntgen - Strukturdaten liegen sowohl von humanen als auch
von murinen Molekülen in unterschiedlichen Auflösungen vor. Einen Überblick über die
vorhandenen Strukturen gibt Tab. 15
Kette Länge Typ Aminosäuren Kette Länge Typ Aminosäurem
α 5 α - Helix 46-50 β 12 α - Helix 52–63
α 21 α - Helix 56-76 β 13 α - Helix 65–77
β 8 α- Helix 79-86
α 11 β - Faltblatt 5–15 β 12 β - Faltblatt 7–18
α 9 β- Faltblatt 19–27 β 11 β - Faltblatt 23–33
α 7 β- Faltblatt 29–35 β 8 β- Faltblatt 35-42
α 6 β- Faltblatt 39-44 β 6 β- Faltblatt 45–50
α 7 β- Faltblatt 88–94 β 7 β- Faltblatt 98 – 104
α 11 β - Faltblatt 103 – 113 β 10 β - Faltblatt 113 – 122
α 8 β - Faltblatt 133 – 140 β 4 β - Faltblatt 141 – 144
α 10 β - Faltblatt 144 – 153 β 10 β - Faltblatt 154 – 163
α 7 β - Faltblatt 118 – 124 β 7 β - Faltblatt 128 – 134
α 7 β - Faltblatt 160 – 166 β 8 β - Faltblatt 169 – 176
α 5 β - Faltblatt 174 - 178 β 7 β - Faltblatt 184 - 190
Tab. 16 Konsensus - Lage der Sekundärstrukturen von MHC Klasse II
M l kül
Um die Zahl der Randbedingungen für das Molecular Modelling zu erhöhen, wurden die
Sekundärstrukturen der vorhanden Strukturen untersucht. Bei den in der PDB abgeleg-
ten Strukturen sind die Sekundärstrukturen mit dem DSSP - Algorithmus ermittelt wor-
den [ 140]. Dieser effiziente Algorithmus ermittelt α - Helix und β - Faltblattstrukturen an-
hand der Wasserstoffbrückenbindungen, welche für die jeweilige Struktur eine charak-
teristische Anordnung haben. Die Tab. 16 zeigt die Verteilung der α - Helices in den
durch Röntgenstrukturanalyse ermittelten MHC Klasse II Strukturen. Der Vergleich aller
Strukturen zeigt, dass die α - Kette des Klasse II - Moleküls über zwei, die β - Kette über
drei charakteristische Helices verfügt. Abweichungen in der Länge der einzelnen Helices
und deren Anzahl ist auf die unterschiedlichen Auflösungen der Röntgenstrukturen zu-
rückzuführen. Für die α - Kette ergeben sich folgende beiden Helices: α46-50 mit einer
Länge von 5 AS und α56−76 mit einer Länge von 21 AS. Die β - Kette zeigt drei Helices
mit Längen von 12,13 und 8 AS : β52−63, β65−77 und β79−86. Die Helix der β - Kette wird
häufig auch als eine einzige, durchgängige Helix angesehen [132]. Diese Helices sind am
Aufbau der „Seitentaschen„ der Peptidbindungsgrube beteiligt. Die Faltblattstrukturen
lassen sich dagegen in zwei Gruppen einteilen: Eine Gruppe ist am Aufbau des „Bodens„
der Peptidbindungsgrube beteiligt, die andere bildet die Immunglobulindomäne aus. Die
Faltung der Immunglobulindomäne ist familienspezifisch und nicht auf die MHC Klasse
II - Moleküle beschränkt. Alle Faltblattstrukturen sind vom antiparallelen Typ. Die Tab.