Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

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Bindungsaffinität 200x schlechter ist als die des normalen CLIP - Peptides [152]. Das
CLIPm – Peptid bildet zwei Wasserstoffbrücken weniger aus als CLIP, nämlich 25. Dage-
gen bildet CLIPm 109 van der Waals – Kontakte mit RT1.B l gegenüber 106 bei CLIP aus.
Das OVA – Peptid zeigt 115 solcher Wechselwirkungen mit dem MHC Klasse II – Mole-
kül.
In der Literatur sind keine Bindungsaffinitäten für das HEL50-62 –PeptidzuRT1.B l be-
schrieben worden. Jedoch liegen solche Daten für das HEL46-61 – Peptid vor [153]. Dieses
Peptid ist dort als schlechter RT1.B l – Binder beschrieben worden. Das HEL50-62 –Peptid
geht mit dem RT1.B l – Molekül 26 Wasserstoffbrücken - Bindungen ein und sogar 124
van der Waals –Kontakte.
Ein mögliches Kriterium für die Entscheidung, ob ein Peptid ein „High-Binder“ oder eine
geringe Affinität zu RT1.B l ausbildet, könnte die Anzahl der Wasserstoffbrücken -
Bindungen sein. Peptide, die weniger als 27 solcher Wechselwirkungen mit RT1.B l ein-
gehen, sind dann RT1.B l „Low-Binder“. Solche mit mindestens 27 Wasserstoffbrücken –
Bindungen wären dann formal gesehen Peptide mit einer hohen Bindungsaffinität zum
RT1.B l –Molekül.