Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

Ergebnisse Seite 135
Wechselwirkungen von RT1.B l mit dem OVA-Peptid. Auch die beiden Aminosäuren
HIS331 und GLU333 gehen intensive Wechselwirkungen vermittelt durch
Wasserstoffbrücken – Bindungen mit dem RT1.B l – Molekül ein. HIS328 und ALA332
gehen weniger solche Bindungen ein, je zwei pro Aminosäure. Auch das N – terminale
Asparagin 335 geht Wasserstoffbrücken – Bindungen mit dem RT1.B l – Molekül ein.
Zudem bilden sich zwischen dem OVA-Peptid und RT1.B zahlreiche van der Waals
Kontakte aus.
3.2.11 Vergleich der Anzahl der intermolekularen Wechselwirkungen der vier
untersuchten Peptide mit dem RT1.B l - Molekül
Ein mögliches Kriterium für die Bindungsaffinität der Peptide zum RT1.B l –Molekülist
die Zahl der ausgebildeten Wasserstoffbrücken – Bindungen und van der Waals –Kon-
takte. Ein Vergleich der Kontaktanzahl und der in der Literatur angegebenen Affinität
Abb. 45 Vergleich der ausgebildeten intermolekularen Kontakte
zwischen Peptid und RT1.B l
der Peptide zu RT1.B sollte Aufschluss über diese Kriterium geben.
In der Abb. 45 ist ein Vergleich der Kontakte graphisch wiedergegeben. Das OVA323-339
und CLIP88-100 – Peptid sind in der Literatur als sog. RT1.Bl –„High-Binder“ mit hoher
Bindungsaffinität beschrieben worden [152]. Das CLIP – Peptid bildet 27 Wasserstoff-
brücken- Bindungen mit dem RT1.B l – Molekül aus, das OVA – Peptid sogar 31. Die
CLIP- Mutante CLIPm ist als schlechter RT1.B l – Binder beschrieben worden, dessen