Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

Ergebnisse Seite 126
Wie die Überlagerung der Strukturen zeigt (Abb. 40), gibt es nur geringe Konformation-
sunterschiede zwischen den beiden Komplexen. Unterschiede in der Konformation zei-
gensichbeidenAminosäurenLYSα39, GLYβ84A und GLUβ84. Eine weitere Abweichung
zeigt sich im Bereich um die Aminosäure β19. Leichtere Differenzen zwischen beiden
Strukturen zeigen sich in der α - Helix zwischen der Aminosäure β52-β65.
Die Peptide zeigen in der Backbone - Konformation mit Ausnahme des N- terminalen
PRO100 keine strukturellen Abweichungen. Hier zeigen sich jedoch bei den Seitenketten
deutliche Differenzen.
Weitere Konformationsdifferenzen zwischen beiden Komplexen sind jedoch nicht auszu-
machen. Zudem zeigt sich eine hohe strukturelle Homologie zu dem RT1.B l – HEL –
Komplex.
3.2.7 Molekulare Kontakte zwischen dem RT1.B Molekül und dem CLIP-Peptid
Die an MHC Klasse II – Moleküle gebundenen Peptide gehen intensive Kontakte mit ih-
rem Rezeptor ein. Neben van der Waals – Kontakten und hydrophoben Wechselwirkun-
AS Atom Wasserstoff-
Brücke
van der waals Kontakte
SER88 N GLN α50 O, GLN α50 OE1, LEU α51 O SERα53, GLYβ84A
O SER α53 OG, GLN α50 OE1 SERα53, GLNα50, THRα52, GLYβ84°, LEUα51
OG GLY β84A O, LEU α51 O GLNα50,, GLUβ84, GLYβ84A , ARGβ88
GLN 89 N SERα53, GLNα50, HISβ81,THRα52, GLYβ84A,LEUα51
O HIS β81 NE2 SERα53, ASNβ82, THR α52, HIS β81
OE1 ASNβ82
NE2 SERα53, HISβ81
MET 90 N SER α53 O SERα53, HISβ81, ASNβ82, THRα52
O ASPα55, SERα53,HISβ81, ASNβ82
SD SERα53, GLUα31, GLUβ86, THRα52, SERβ85
ARG91 N ASN β82 OD1 SERα53, ASNβ82, VALβ78
O ASN β82 ND2 GLYα9A, VALβ78
NE THRβ77, ASNβ82
NH1 THR β77 O ASPβ76
NH2 THRβ77
MET92 N TYRα9, ASNβ82
O GLUβ74, TYRα9. ASNβ82
SD GLNα61, ASNα62, GLUβ74, TYRα9
ALA93 N TYR α9 O ASnα62, GLUβ74,
O ASNα11, ASNA62, GLY α58, GLUβ74, GLYα9A,TYRα9
THR94 N GLU β74 OE2 ASNα62,TYRβ90, TYRα9, THRβ71
O TYR β30 OH GLUβ74, TYRβ47, THRβ71, GLUβ74
OG1 GLU β74 OE2 TYRβ30, GLNβ70, TYRβ47, THRβ71
PRO95 N ASNα62, TYRβ30, GLUβ74
O ASNα69, ASNα62, TYRβ30
LEU96 N TYR β30 OH ASNα69
O ASN α69 ND2 ILEα65, TYRβ9
LEU97 N ASNα69, TYRB30
O HISα68, TYRβ67, ASNα69
MET98 N ASNα69 OD1 ILEα65
O HIS α68 O HISα68, ASNαa69
SD ASNα69, TYRβ9, TYRβ37, SERβ57
ARG99 N HISα68, ASNα69
O ARG α76 NH2 SERβ57
NE PROβ56, ARGα76, GLUβ59
NH1 GLU β59 OE1 PROβ56, LYSB63
NH2 PRO β56 O, GLU β59 OE1
PRO100 N ARGα76
O ARGα76, GLUβ59
OXT ARG α76 NE ARGα76, SERβ57
Tab. 19 Atomare Kontakte des CLIP88-100-Peptides mit RT1.B l