Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 106<br />
3.2.1.1 Topologiediagramm des MHC Klasse II Molekül<br />
Ausgehend von den Strukturdaten <strong>der</strong> Klasse II Moleküle konnten Topologie - Diagram-<br />
me für die α− und β− Kette aufgestellt werden. Diese Topologie –Diagramme geben die<br />
Randbedingungen für das komparative Modelling <strong>der</strong> RT1B und RT1D - Moleküle gra-<br />
phisch wie<strong>der</strong>.<br />
Abb. 27 Topologiediagramm <strong>der</strong> MHC Klasse II Moleküle<br />
Dargestellt ist die 2D-Darstellung <strong>der</strong> Sekundärstrukturen innerhalb <strong>der</strong> MHC Klasse II – Moleküle.<br />
Cis-Peptide sind durch rote Punkte, α-Helices durch braune Rechtecke, β-Faltblätter durch grüne Pfeile<br />
und Loops sind blau dargestellt. Es sind die durchschnittlichen Positionen <strong>der</strong> Sekundärstrukturen<br />
dargestellt<br />
Die Abb. 27 zeigt das Topologie - Diagramm, welches den Durchschnitt <strong>der</strong> MHC Klasse<br />
II - Strukturdaten wie<strong>der</strong>gibt. Anhand des Topologiediagramms ist die Lage <strong>der</strong> Sekun-<br />
därstrukturen zueinan<strong>der</strong> leicht erkennbar. So zeigen die Immunglobulindomänen α2<br />
und β2 die typische Ineinan<strong>der</strong> - Schachtelung <strong>der</strong> Faltblätter, die zusätzlich durch eine
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