Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 130<br />
SER88 des CLIP - Peptids. Auch das THR94 geht weniger solche Kontakte ein. Die Muta-<br />
tion an <strong>der</strong> Position 98, bei dem das Methionin gegen ein Tyrosin ausgetauscht ist, zeigt<br />
dieselben Wasserstoffbrücken. Bei den van <strong>der</strong> Waals – Kontakten sind ebenfalls etliche<br />
an<strong>der</strong>e Kontakte zu beobachten. Auch hier geht das SER88 weniger Kontakte mit dem<br />
RT1.B l Molekül ein als das SER88 des CLIP – Peptids. Das TYR98 bildet jedoch mehr<br />
Abb. 42 Intermolekulare Wechselwirkungen zwischen CLIPm und RT1.B<br />
van <strong>der</strong> Waals –KontakteausalsdasMET98desCLIP–Peptids.<br />
Wie die Abb. 42 zeigt, geht das SER88 weit weniger Wechselwirkungen mit RT1.B l ein.<br />
Sowohl CLIP als auch CLIPm gehen keine Wasserstoffbrücken – Bindungen mit MET92<br />
und PRO95 ein. Die Aminosäure LEU97 des CLIPm – Peptids geht jedoch solche Bin-
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