Ergebnisse Seite 131 dungen mit dem RT1.B l – Molekül ein. Weiterhin geht das CLIPm – Peptid <strong>im</strong> Bereich <strong>der</strong> AS88-90 mehr hydrophobe Wechselwirkungen ein als CLIP. 3.2.9 Analyse <strong>der</strong> Wechselwirkungen zwischen RT1.B l und HEL50-62 Die Analyse <strong>der</strong> Wechselwirkungen zwischen RT1.B l und HEL50-62 sollte aufzeigen, ob die prinzipiellen Kontaktstellen des HEL – Peptides mit I-A k auch <strong>im</strong> RT1.B l – Molekül vor- handen sind. Zudem konnte so überprüft werden, ob die errechneten Modelle ein ähnli- AS Atom Wasserstoff- Brücke van <strong>der</strong> waals Kontakte SER50 N THR α52 O, GLN α50 O, LEU α51 O SERβ85, PHEα48 O GLYα49, THRα52,GLNα50, LEUα51 OG LEU α51 O, SER β85 OG HISβ81, GLNα50,GLYβ84A THR51 N HISβ81, LEUα51, SERβ85 O SERα53, SERβ85 ASP52 N SER α53 O ASPα55, ASNβ82, SERα53, SERβ85 O ASPα55, HISα24, ASNβ82, SERα53 OD1 HIS β81 NE2, SER β85 OG ASNβ82, HISβ81, SERα53, LEUα51, ASNβ82 OD2 SER α53 N ASNβ82, HISβ81, SERα53, LEUα51, ASNβ82 TYR53 N ASN β82 OD1 HISα24, ASNβ82, VALβ78, SERα53 O HIS α24 NE2, ASN β82 ND2 TYRα9, GLYα9A, VALβ78 OH THRβ77, HISβ81 GLY54 N TYRα9, HISα24, ASNβ82, O GLUβ74, TYRα9, ILE55 N TYR α9 O GLUβ74 O ASNα62, GLUβ74, GLYα9A, TYRα9 LEU56 N GLU β74 OE2 ASNα62 O GLN β70 NE2 TYRβ47, THRβ71, TYRβ30, ASNα62, GLUβ74 GLN57 N GLNβ70, TYRβ30, ASNα62, GLUβ74 O ASNα69, TYRβ30, ASNα62 OE1 ASN α69 ND2 ASNα69, TYRβ9, ASNα62 NE2 ASN α62 O ASNα69, GLNα61 ILE58 N TYR β30 OH TYRβ47, GLNβ70, ASNα69 O ASNα69, TYRβ9, TYRβ37 ASN59 N ASNα69 O TYRβ67, HISα68, ASNα69 OD1 ASNα69, ILEα65, GLNα61 ND2 GLNα61 SER60 N ASN α69 OD1 HISα68, SERβ57 O HIS α68 NE2 ASNα69 OG SER β57 OG ARGα76, SERβ57, ASNα69, TYRβ9, TYRβ37 ARG61 N PROβ56, HISα68, SERβ57, ASNα69 O PROβ56, HISα68, SERβ57, ASNα69 NE GLUβ59, PROβ56 NH1 GLU β59 OE2 LYSβ63, GLNβ64, PROβ56 NH2 GLU β59 OE2, PRO β56 O LYSβ63, ARGβ55 TRP62 N ÂRGα76 O ARG α76 NH2 PROβ56, ARGα76, SERβ57 NE1 LYSα75 OXT ARG α76 NE ILEα72, ARGα76 Tab. 21 RT1.B l –HEL50-62 Wechselwirkungen ches Kontaktnetzwerk aufbauen wie die Referenzstruktur (Tab. 21)
Ergebnisse Seite 132 Im Vergleich zum I-A k-HEL50-62 Komplex bildet das Peptid zahlreiche an<strong>der</strong>e Kontakte mit an<strong>der</strong>en Aminosäuren des MHC Klasse II – Moleküls aus. So bildet das SER50 mit <strong>der</strong> AS ARG53 bei I-A k eine Wasserstoffbrücken – Bindung aus. Das THR51 bildet <strong>im</strong> Gegensatz zum murinen Komplex keine solche Bindung aus. Das ASP52 geht zwei Was- serstoffbrücken – Bindungen mit den selben Aminosäurepositionen ein, obwohl be<strong>im</strong> Ratten Komplex das Arginin gegen ein Serin ausgetauscht ist. Das GLY54 geht <strong>im</strong> muri- nen MHC Klasse II Komplex Wasserstoffbrückenbindungen mit Wassermolekülen ein, jedoch keine mit I-A k. Die Wassermoleküle können jedoch nicht modelliert werden. Was- serstoffbrücken – Bindungen von LEU56 bis SER60 sind in beiden Molekülen konser- Abb. 43 Intermolekulare Kontakte zwischen RT1.B und HEL50-62