Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 121<br />
Poly – Prolin II Konformation aufwiesen. Die Peptide lagen jedoch nicht beson<strong>der</strong>s gut in<br />
<strong>der</strong> Bindungsgrube des RT1.B l – Modells. Eine nachfolgende Energiemin<strong>im</strong>ierung mit<br />
Min<strong>im</strong>ize führte dazu, dass die Peptide sich opt<strong>im</strong>al in die Bindungsgrube einpassten.<br />
Abb. 37 3D - Alignment <strong>der</strong> modellierten Peptide<br />
Dargestellt ist eine Überlagerung <strong>der</strong> an RT1.B l gebunden Peptide nach Modellierung mit<br />
Modeller 4 vor und nach <strong>der</strong> Energiemin<strong>im</strong>ierung. Wenn möglich, wurde die Struktur<br />
zusätzlich mit Peptiden aus Röntgenstrukturanalysen überlagert. Die Cα -Atomesindin<br />
Gelb dargestellt. Die korrespendierende Sequenz ist oberhalb <strong>der</strong> Struktur angegeben.<br />
A: CLIP88-100 :B:CLIPm88-100 MET98->TYR98 : C: HEL50-62 D: OVA323-335
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