Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 124<br />
Ein Zusammenhang zwischen <strong>der</strong> Bindungsaffinität <strong>der</strong> Peptide zum RT1.B l -Molekül<br />
und <strong>der</strong> potentiellen Energie <strong>der</strong> Komplexe lässt sich jedoch nicht ableiten. Alle Komple-<br />
xe zeigten ähnliche Energiewerte, so dass die Modelle als energetisch gleichberechtigt zu<br />
betrachten sind. Die Bindungsaffinität <strong>der</strong> Peptide wird somit von an<strong>der</strong>en Faktoren<br />
maßgeblich beeinflusst.<br />
3.2.5 Konformationsvergleich des I-A k -HEL50-62 und RT1.B l -HEL50-62 – Komplexes<br />
Ein Vergleich <strong>der</strong> Bindungsgrube des RT1.B l –MolekülsmitdemI-A k – Molekül könnte<br />
weitere Aufschlüsse über das Bindungsverhalten <strong>der</strong> MHC Klasse II - Moleküle geben.<br />
Zu diesem Zweck wurde eine Überlagerung <strong>der</strong> beiden Moleküle mit Hilfe des Pro-<br />
gramms Modeller 4 errechnet und in Backbone - Darstellung abgebildet.<br />
Abb. 39 Überlagerung des RT1.B l –HEL50-62 und I-A k -HEL50-62 – Komplexes<br />
Dargestellt ist nur die Cα - Backbone <strong>der</strong> Bindungsgube <strong>der</strong> Moleküle. Blick von oben auf die<br />
Bindungsgrube. Das I-A k -HEL – Molekül ist in grün dargestellt. Die α-Kette des RT1.B – Modells ist<br />
blau, die β-Kette in rot dargestellt. Das Peptid ist in grau dargestellt.
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