Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

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Wie die Abb. 39 zeigt, ist die Faltung beider Moleküle sehr ähnlich. Eine größere Diffe-
renz ist nur im Loop bei LEU38 in der α-Kette des RT1.B – Moleküls zu sehen. Leichtere
Abweichungen zwischen der Template- und Targetstruktur sind im Bereich der α - Helix
β52 - β65 zu sehen, wobei das TRP-β61 den größten Unterschied zeigt. Weitere struktu-
relle Abweichungen zeigen sich im Bereich um α50 und β19.
Das Peptid zeigt die größte Abweichung im Bereich des Carboxy – Terminus. Besonders
das SER50 zeigt beim RT1.B l – Modell eine deutliche Divergenz zur Bindung im I-A k Mo-
lekül auf. Die restlichen Aminosäuren mit Ausnahme des TRP62 zeigen große
strukturelle Homologie zur Struktur des I-A k – Moleküls.
3.2.6 Konformationsvergleich des RT1.B l -CLIP und RT1.B l -CLIPm – Modells
Da die beiden CLIP – Peptide einen großen Unterschied in der Bindungsaffinität zum
RT1.B l – Molekül aufweisen, wurde von beiden Komplexen eine Überlagerung errechnet.
Hierdurch sollte untersucht werden, ob es Konformationseinflüsse durch RT1.B High
Abb. 40 Überlagerung des RT1.B
und Low – Bindern gibt.
l – CLIP und RT1.B l – CLIPm Komplexes
Dargestellt ist nur die Backbone der Bindungsgube der Moleküle. Blick von oben auf die
Bindungsgrube. Das RT1.B l - CLIP – Molekül ist in grün dargestellt. Die α-Kette des RT1.B-CLIPm –
Modells ist blau, die β-Kette in rot dargestellt. Das Peptid ist in grau dargestellt.