Ergebnisse Seite 133 viert. Während die Aminosäuren ARG61 und TRP62 nur Wasserstoffbrückenbindungen mit H2O – Molekülen eingehen, bilden diese Aminosäuren bei RT1.B l intermolekulare Wasserstoffbrücken – Bindungen aus (Abb. 43). Das HEL50-62 Peptid bildet wie das CLIP88-100 Peptid sowohl <strong>im</strong> C- als auch <strong>im</strong> N – terminalen Bereich zahlreiche Wasser- stoffbrücken – Bindungen aus. Im Gegensatz zu CLIP hat jedoch nur eine Aminosäure, ASN59, keine Wasserstoffbrücken – Bindungskontakte. 3.2.10 Van <strong>der</strong> Waals und Wasserstoffbrücken – Kontakte von OVA323-335 mit dem RT1.B l – Molekül Wie die Edmann – Sequenzierung ergab (Kap. 3.1.14), findet bei den ersten Schritten <strong>der</strong> <strong>Prozessierung</strong> von Ovalbumin auch ein Schnitt bei einer Aminosäureposition um die 300 statt. Das dabei generierte Fragment enthält ein dominantes Ovalbumin – Epitop, OVA323-339. Dieses wurde als OVA323-335 in das RT1.B l – Modell in <strong>der</strong> von <strong>der</strong> Literatur vorgeschlagenen Orientierung einmodelliert [152]. In <strong>der</strong> Tab. 22 sind die ausgebildeten AS Atom Wasserstoff- Brücke van <strong>der</strong> waals Kontakte ILE323 N GLN α50 O, THR α52, O, LEU α51 O PHEα48 O SERα53, PHEα48, GLNα50, LEUα51 SER324 N SERα53, ASPα55, LEUα51, O SERα53 OG SER α53 OG, ASP α55 OD1 ASPα55 GLN325 N SER α53 N ASNβ82, ASPα55, SERα53 O HIS β81 NE2 ASNβ81, SERα53 OE1 ASN β82 ND2 SERα53, GLUα31, SERβ85, GLUβ86 NE2 GLUα31 OE1, GLU β86 OE2 SERα53, SERβ85, SERβ90, THRβ89 ALA326 N VALβ78, ASNβ82, SERα53, HISα24, O HIS α24 NE2 TYRα9, ASNβ82 VAL327 N TYRα9, ASNβ82, HISα24 O GLUβ74, TYRα9, HIS328 N TYR α9 O GLUβ74, ASNα62, CYSβ79, O GLUβ74, ASNα11, GLYβ13, ASNα62, TYRα9 ND1 GLU β74 OE1 THRβ71, ASPβ26, CYSβ79, GLYβ13, CYSβ15 NE2 ASP β26 OD1 THRβ71, GLUβ74, CYSβ79, GLYβ13, LEUβ14, CYSβ15 ALA329 N GLU β74 OE1 ASNα62, GLNβ70, ASNα62, TYRα9 O TYRβ90, ASNα62, GLUβ74 ALA330 N ASN α62 OD1 GLUβ74, ASNα11 O GLNα61, ASNα62, GLNβ70, GLUβ74 HIS331 N ASNα69, TYRβ30, ASNα62 O ASN α69 ND2 TYRβ9, ILEα65, TYRβ30 ND1 TYR β47 OH, TYR β30 OH TYRβ67, THRβ71, GLUβ74 NE2 GLU β74 OE2 TYRβ67, TYRβ47, THRβ71, TYRβ30 ALA332 N TYR β67 OH ASNα69 O ASN α69 OD1 TYRβ60 GLU333 N ASN α69 OD1 TYRβ60, O TYRβ60, ASNα69 OE1 SERβ57 OG, TYR β37 OH ARGα76, LEUβ53, TYRβ9 OE2 ARG α76 NH2, SER β57 OG ARGα76, LEUβ53, TYRβ37, TYRβ9 ILE334 N SERβ57 O ARG α76 NH2 LYSα75, ARGα76, SERβ57 ASN335 N LYSα75, ARGα76 O LYSα75, GLUα71 OD1 HIS α68 NE2 LYSα75, GLUα71, GLUα71 ND2 LYSα75, GLUα71 OXT LYS α75 NZ ILEα72, GLUα71, ARGα76 Tab. 22 Kontakte des OVA-Peptides mit RT1.B l
Ergebnisse Seite 134 intermolekularen Kontakte zwischen RT1.B und dem OVA-Peptid aufgeführt. Auch das OVA-Peptid geht an <strong>der</strong> Position P-2 (ILE323), Wasserstoffbrücken – Bindungen mit dem RT1.B l – Molekül ein. Die einzige Aminosäure des OVA-Peptids, die keine Wasserstoffbrückenbindung mit dem RT1.B l – Molekül eingeht, ist VAL327. Im Vergleich zu den an<strong>der</strong>en drei untersuchten Peptiden geht OVA323-335 die meisten Abb. 44 Schema <strong>der</strong> OVA323-335 –RT1.B l Interaktionen Wasserstoffbrücken – Bindungen mit dem MHC Klasse II – Molekül ein. Sehr starke Wechselwirkungen werden von <strong>der</strong> an <strong>der</strong> P1 – Position gelegenen Aminosäure Glutamin (325) mit dem RT1.B l - Molekül eingangen. Von dieser Aminosäure werden fünf Wasserstoffbrücken ausgebildet. Die Abb. 44 zeigt eine schematische Darstellung <strong>der</strong>