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Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

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Ergebnisse Seite 115<br />

Abb. 33 Bindungsgrube des RT1.B l Moleküls in Backbone Darstellung<br />

Dargestellt sind die polymorphen Positionen als farbige Kreise. Die konservierten Positionen sind<br />

mit Seitenketten dargestellt.<br />

Um Aussagen über die Beteiligung <strong>der</strong> α bzw. β Kette an <strong>der</strong> Ausbildung <strong>der</strong> Peptid -<br />

Bindungstaschen zu treffen, wurde die Fläche berechnet, die dem Lösungsmittel zugäng-<br />

lich ist. Durch die grafische Darstellung dieser Fläche lassen sich die potentiellen Ta-<br />

schen leicht erkennen. Die Abb. 34 zeigt die Beteiligung bei<strong>der</strong> Ketten an <strong>der</strong> Ausbil-<br />

dung <strong>der</strong> Taschen.<br />

An <strong>der</strong> rechten Seite lässt sich eine tiefe Tasche erkennen, die von beiden Ketten ausge-<br />

bildet wird. Eine sehr große Tasche lässt sich in <strong>der</strong> Mitte erkennen. Hier passt theore-<br />

tisch eine Seitenkette quer in die Bindungsgrube. Um jedoch eine Aussage über mögli-<br />

che Präferenzen für best<strong>im</strong>mte Aminosäuren zu ermöglichen, wurden die einzelnen Ami-<br />

nosäuren nach ihren physikochemischen Eigenschaften eingefärbt. Die basischen Ami-<br />

nosäuren Arginin, Histidin und Lysin wurden blau, die sauren Aminosäuren Asparagin-<br />

säure und Glutaminsäure rot, die neutralen Aminosäuren grau und die polaren Amino-<br />

säuren grün eingefärbt. Anschließend wurde wie<strong>der</strong> die dem Lösungsmittel zugängliche<br />

Fläche errechnet und das Ergebnis in <strong>der</strong> Abb. 34 grafisch dargestellt

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