Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

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umschließen die N – terminalen Segmente der invarianten Kette. Diese Segmente zeigen
eine ungeordnete Struktur [48]. Eine Modellvorstellung des αβγ - Trimers zeigt Abb. 5.
Abb. 4 Schematische Darstellung der invarianten Kette und ihrer
vier verschiedenen Formen
Ret. = Retentionssignal; TM = Transmembranbereich, CLIP = „class II associated invariant
chain peptide“; ϕ = Kohlenhydratseitenketten
Für die Funktion der invarianten Kette sind weitere Hypothesen in der Diskussion, die
die bisher über die invariante Kette ermittelten Fakten mit der Modellvorstellung der
MHC Klasse II - Peptidbeladung in Einklang zu bringen versuchen.
Die Konformationshypothese besagt, dass die invariante Kette die Konformation der
MHC Klasse II - Moleküle beeinflusst. Bei Transfektionsexperimenten mit Zellen, die für
das Gen der invarianten Kette defizient sind, wurden Klasse II - Heterodimere mit ver-
änderter Konformation gefunden. So konnten einige Antikörper die Klasse II Moleküle
nicht mehr erkennen und das Laufverhalten der Klasse II Moleküle in der SDS – PAGE
wurde durch Modifikationen im Golgi - System verändert [49 a - c].
Durch die Assoziation der invarianten Kette mit dem αβ - Heterodimer im ER wird die
Peptidbindungsgrube gegen vorzeitige Peptidbeladung geschützt. Nach proteolytischem
Abbau der invarianten Kette und Verdrängung von CLIP kann antigenes Peptid gebun-
den werden [50]. Diese Blocking - Hypothese beruht auf der Beobachtung, dass das
αβ - Heterodimer Peptide binden kann, nicht jedoch im Komplex mit der intakten invari-
anten Kette [51 a-c].