Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung

Ergebnisse Seite 129
det. Die Aminosäuren PRO95 und LEU97 bilden keinerlei Wasserstoffbrücken mit dem
RT1.B l – Molekül aus.
3.2.8 Intermolekulare Wechselwirkungen zwischen RT1.B l und CLIPm
Ein Vergleich der molekularen Wechselwirkungen von CLIPm und CLIP mit dem RT1.B l
– Molekül sollte erste Aufschlüsse über die veränderte Bindungsaffinität der beiden
Peptide ermöglichen.
AS Atom Wasserstoff-
Brücke
tide ermöglichen.
van der waals Kontakte
SER88 N LEU α51 O SERα53, GLYβ84A,GLNα50
O SER α53 N SERα53, GLYβ84A, LEUα51
OG GLY β84A O LEUα51,, GLYβ84
GLN 89 N SERα53, GLYβ84A
O SERα53, GLYβ84A, HIS β81
OE1 ASNα55, SERα53
NE2 ASPα55 OD2 SERα53, GLNα57, ASPα55
MET 90 N SER α53 O SERα53, SERβ85, GLUβ86
O HIS β81 NE2 SERβ55, SERα53, ASNβ82
SD SERα53, GLUα31, GLUβ86, THRα52, THRβ89
ARG91 N ASN β82 OD1 SERα53, SERβ85, VALβ78, THRβ77, GLUβ86
O ASN β82 ND2 GLYα9A, VALβ78, TYRα9, GLUβ86
NE THRβ77, GLUβ74
NH1 THR β77 O GLUβ74
NH2 THRβ77, GLUβ74
MET92 N TYRα9, ASNβ82, GLYα9A
O GLUβ74, TYRα9. ASNα62
SD ASNα62, GLYα58
ALA93 N TYR α9 O ASnα62, GLUβ74, GLYα9A
O ASNα11, ASNA62, GLY α58, GLUβ74, GLYα9A,TYRα9
THR94 N GLU β74 OE1 ASNα62, GLNβ70
O GLUβ74, TYRβ30, TYRβ47
OG1 GLU β70 NE2 GLUβ74
PRO95 N ASNα62, TYRβ30
O GLBβ70, ASNα62
LEU96 N ASNα69
O ASN α69 ND2 ILEα65, TYRβ9
LEU97 N ASNα69, TYRβ60, TYRβ67
O TYR β60 OH HISα68, TYRβ67, ASNα69, SERβ57
TYR98 N ASNα69 OD1 HISα68, ILEα65, SERβ57, TYRB60
O HIS α68 NE2 TYRβ60, ASNαa69
ARG99 N HISα68, ASNα69, SERβ57
O HISα68, PROβ56,SERβ57
NE PROβ56, ARGα76, GLUβ59, SERβ57
NH1 GLU β59 OE1 PROβ56, SERβ57
NH2 PRO β56 O, GLU β59 OE1 ARGα76, ARGβ55
PRO100 N ARGα76
O ARG α76 NE, ARG α76 NH2 ILEα72, PROβ56
OXT ARG α76 NH2 ARGα76, PROβ56
Tab. 20 Wechselwirkungen zwischen CLIPm88-100 und RT1.B l
Im Vergleich zum RT1.B l – CLIP Komplex werden zahlreiche Wasserstoffbrücken - Bin-
dungen zwischen CLIPm und RT1.B l mit anderen Aminosäuren eingegangen (Tab. 20).
Vor allem das SER88 bildet weniger Wasserstoffbrücken – Bindungen aus als das