Protein ? Disassembly im Verlauf der endosomalen Prozessierung
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Ergebnisse Seite 108<br />
Auffällig ist, dass sich die Stammbäume für die α- unddieβ- Kette voneinan<strong>der</strong> unter-<br />
scheiden. Bei beiden Ratten Komplexen RT1B und RT1D ist jedoch die Ähnlichkeit zu<br />
den Maus - Komplexen H2 I-A bzw. H2 I-E deutlich zu erkennen. Grundlage für das A-<br />
lignment waren die folgenden Lewis Ratten - Sequenzen aus den Datenbanken: RT1Ba :<br />
Pir S04363 [141], RT1Bb : Pir S16999 [142], RT1Da : TREMBL RNAJ2998_1 [143] und<br />
RT1Db : Pir S10989 [ 144].<br />
In <strong>der</strong> Abb. 29 ist das Alignment <strong>der</strong> α - Kette wie<strong>der</strong>gegeben. Deutlich ist die hohe An-<br />
Abb. 29 Sequenzalignment <strong>der</strong> Template MHC Klasse II α-Ketten mit dem<br />
löslichen Anteil <strong>der</strong> Lewis RT1.Bl bzw. RT1.Dl Sequenz<br />
Das Alignment wurde mit ClustalX erstellt. Blau gekennzeichnete AS geben identische Bereiche<br />
wie<strong>der</strong>, grün homologe Bereiche. Grüne Pfeile symbolisieren Faltblattstrukturen, orange Helices.<br />
zahl an identischen Aminosäuren zu erkennen. Der große Teil <strong>der</strong> polymorphen Amino-<br />
säuren ist in den Loop - Bereichen lokalisiert, während die konservierten Aminosäuren<br />
in den Sekundärstruktur-Bereichen liegen. Die Immunglobulindomäne ab AS 88 zeigt<br />
einen höheren Anteil an identischen Aminosäuren als die Bindungsgrube. Die dennoch
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