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Neue Methoden zur Sequenzierung fes
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meinem Großvater Albert Anton Höf
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Vorwort Natürlich gibt es ein Lebe
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Inhaltsverzeichnis 4 ANALYTIK 47 4.
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Inhaltsverzeichnis 8.6 SPR-Experime
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Abkürzungen DMF N,N’-Dimethylfor
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Abkürzungen TG Tenta Gel Thi Thien
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1 Einleitung Echinocandin 2 (Abb. 1
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1 Einleitung 1.2 Cyclopeptidbibliot
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1 Einleitung 1.3 Die Problematik de
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1 Einleitung Eine weitere Möglichk
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1 Einleitung 1.4 Fluoreszenzmarkier
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2 Aufgabenstellung 2.1 Analytik von
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3 Sollbruchstellen 3 Sollbruchstell
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.3 Der Fmo
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3 Sollbruchstellen Die erhaltenen C
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.8 Ausschn
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3 Sollbruchstellen Bestrahlung für
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3 Sollbruchstellen HSQC-, TOCSY- un
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3 Sollbruchstellen Neben der Bromcy
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3 Sollbruchstellen Die Synthese des
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3.2.1.1 Der Arylhydrazin-Linker 3 S
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3 Sollbruchstellen Aminosäureester
- Seite 49 und 50:
3 Sollbruchstellen Beide Linker wur
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3 Sollbruchstellen Zur Erstellung d
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3 Sollbruchstellen 39
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3 Sollbruchstellen Die Literaturaus
- Seite 57 und 58:
3 Sollbruchstellen Zur anschließen
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3 Sollbruchstellen erfolgte die Cyc
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4 Analytik 4 Analytik Wie bereits i
- Seite 63 und 64: 4 Analytik Fragmentionen der Seiten
- Seite 65 und 66: 4 Analytik Abb. 4.4 MS(2) Spektrum
- Seite 67 und 68: 4 Analytik Tabelle 4 Peakliste der
- Seite 69 und 70: 4 Analytik Abb. 4.6 Summe aller MS(
- Seite 71 und 72: N C S Phenylisothiocyanat Kupplung
- Seite 73 und 74: 4 Analytik machen [91-94] . Mit dem
- Seite 75 und 76: 4.2.3.1 Anwendung des Konzepts auf
- Seite 77 und 78: 4 Analytik Abb. 4.11 MALDI-TOF Mass
- Seite 79 und 80: 4 Analytik präparativer RP-HPLC au
- Seite 81 und 82: 4.2.3.3 Anwendung des Konzepts auf
- Seite 83 und 84: 4 Analytik Der Vergleich verschiede
- Seite 85 und 86: 5 Anwendung der Methode 5 Anwendung
- Seite 87 und 88: 5 Anwendung der Methode Bindungstas
- Seite 89 und 90: 5.2 Aufbau einer OBOC-Cyclopeptidbi
- Seite 91 und 92: 5.3 Das Screening 5 Anwendung der M
- Seite 93 und 94: 5 Anwendung der Methode Tabelle 6
- Seite 95 und 96: 5 Anwendung der Methode (pH 7-9.2)
- Seite 97 und 98: 5.4 Die Hitbead-Peptidsequenzen 5 A
- Seite 99 und 100: Xaa2 Position Xaa3 Xaa4 Xaa5 Xaa6 A
- Seite 101 und 102: 5.5.1 Synthese der ausgesuchten Pep
- Seite 103 und 104: 5 Anwendung der Methode Oberfläche
- Seite 105 und 106: 5 Anwendung der Methode Die Immobil
- Seite 107: Verbindungsnr. Linear/Cyclisch 5 An
- Seite 110 und 111: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 112 und 113: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 116 und 117: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 118 und 119: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 120 und 121: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 122 und 123: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
- Seite 124 und 125: 7 Zusammenfassung und Ausblick sich
- Seite 126 und 127: 7 Zusammenfassung und Ausblick Konz
- Seite 128 und 129: 7 Zusammenfassung und Ausblick Bind
- Seite 130 und 131: 7 Zusammenfassung und Ausblick Auch
- Seite 132 und 133: 8 Experimenteller Teil 1046,54 m/z,
- Seite 134 und 135: 8 Experimenteller Teil 8.2 Allgemei
- Seite 136 und 137: 8 Experimenteller Teil AAV 6 Bestim
- Seite 138 und 139: 8 Experimenteller Teil geladen. Das
- Seite 140 und 141: 8 Experimenteller Teil sowie eine 0
- Seite 142 und 143: 8 Experimenteller Teil AAV 16 Basis
- Seite 144 und 145: 8 Experimenteller Teil für eine St
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- Seite 148 und 149: 8 Experimenteller Teil 8.3.2 Synthe
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- Seite 158 und 159: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.1 Tryp
- Seite 160 und 161: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.4 Synt
- Seite 162 und 163: 8 Experimenteller Teil HPQ-Motiv, a
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8 Experimenteller Teil 8.3.10 Synth
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8 Experimenteller Teil SRBS-pY241 S
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8 Experimenteller Teil Fmoc-Pro-Arg
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8 Experimenteller Teil 8.4 Modell i
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8 Experimenteller Teil 8.5 On-bead-
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8 Experimenteller Teil 8.5.3 Enzymg
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8 Experimenteller Teil 8.6 SPR-Expe
- Seite 179 und 180:
9 Literaturverzeichnis 9 Literaturv
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9 Literaturverzeichnis [64] P. D. W
- Seite 183 und 184:
9 Literaturverzeichnis [133] T. Woh
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10 Anhang 10.1 HPLC-offline-MS-Char
- Seite 187 und 188:
10.1.3 Peptid 71 (enzymatische Ring
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10.1.5 SPR Peptide 92-97 H-Lys-His-
- Seite 191 und 192:
H-Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu-βAla
- Seite 193 und 194:
H-Lys-His-Pro-Gln-His-Gly-Glu-βAla
- Seite 195 und 196:
10.2 Massenspektren der fluoreszenz
- Seite 197 und 198:
10.3 MALDI-TOF-Massenspektren nach
- Seite 199 und 200:
Intens. 800 600 400 200 Intens. 200
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Intens. x104 1.0 0.8 0.6 0.4 0.2 0.
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Intens. 1000 800 600 400 200 Intens
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Intens. 1000 800 600 400 200 0 Inte
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Intens. 6000 4000 2000 0 Intens. 30
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10.4 PTH-Val 10.4.1 1 H-NMR-Spektre
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10 Anhang 197
- Seite 213 und 214:
Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
- Seite 217 und 218:
10.6 SPR-Experimente Steady state a
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