Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Phosphopeptide Alle vier gewünschten Peptide konnten somit erfolgreich dargestellt und in ausreichender Menge an die Arbeitsgruppe von Prof. Hauck übergeben werden. Sie wurden als Liganden in SH2-Domänen-Mikroarrays eingesetzt und es gelang, verschiedene SH2-Domänen als spezifische Interaktionspartner zu identifizieren. 108
7 Zusammenfassung und Ausblick 7.1 Analytik von Cyclopeptiden 7 Zusammenfassung und Ausblick Cyclische Peptide zeigen eine vielfältige biologische Aktivität und haben ein enormes Potential als Modell bei der Erforschung des Zusammenhangs von Aktivität und chemischer Struktur. Mit der Split-Mix-Methode steht ein wertvolles Verfahren zur effizienten Synthese von großen cyclischen Peptidbibliotheken zur Verfügung. Durch ihre besondere strukturelle Beschaffenheit sind cyclische Peptide jedoch schwer zu analysieren. Der in dieser Arbeit vorgestellte Ansatz besteht darin, cylische Peptide zur Sequenzbestimmung gezielt in lineare Peptide zu überführen, um sie dann massenspektrometrisch zu identifizieren. Dies erfordert ein enges Zusammenspiel von chemischer Synthese und massenspektrometrischer Analyse. In der vorliegenden Arbeit wurden fünf verschiedene Konzepte zur gezielten Ringöffnung, mit Hilfe sogenannter Sollbruchstellen, auf Ihre Anwendbarkeit hin untersucht. Abb. 7.1 Photolabile Sollbruchstelle Mit dem Einbau der photoaktiven Verbindung 7 in den Peptidzyklus sollte es möglich sein, den Ring durch Bestrahlung mit UV-Licht zu öffnen (Abb. 7.1). Zur Überprüfung des Konzeptes wurde eine kleine Bibliothek aus fünf Peptiden synthetisiert. Es zeigte 109
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Neue Methoden zur Sequenzierung fes
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meinem Großvater Albert Anton Höf
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Vorwort Natürlich gibt es ein Lebe
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Inhaltsverzeichnis 4 ANALYTIK 47 4.
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Inhaltsverzeichnis 8.6 SPR-Experime
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Abkürzungen DMF N,N’-Dimethylfor
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Abkürzungen TG Tenta Gel Thi Thien
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1 Einleitung Echinocandin 2 (Abb. 1
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1 Einleitung 1.2 Cyclopeptidbibliot
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1 Einleitung 1.3 Die Problematik de
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1 Einleitung Eine weitere Möglichk
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1 Einleitung 1.4 Fluoreszenzmarkier
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2 Aufgabenstellung 2.1 Analytik von
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3 Sollbruchstellen 3 Sollbruchstell
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.3 Der Fmo
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3 Sollbruchstellen Die erhaltenen C
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.8 Ausschn
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3 Sollbruchstellen Bestrahlung für
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3 Sollbruchstellen HSQC-, TOCSY- un
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3 Sollbruchstellen Neben der Bromcy
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3 Sollbruchstellen Die Synthese des
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3.2.1.1 Der Arylhydrazin-Linker 3 S
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3 Sollbruchstellen Aminosäureester
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3 Sollbruchstellen Beide Linker wur
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3 Sollbruchstellen Zur Erstellung d
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3 Sollbruchstellen 39
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3 Sollbruchstellen Die Literaturaus
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3 Sollbruchstellen Zur anschließen
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3 Sollbruchstellen erfolgte die Cyc
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4 Analytik 4 Analytik Wie bereits i
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4 Analytik Fragmentionen der Seiten
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4 Analytik Abb. 4.4 MS(2) Spektrum
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4 Analytik Tabelle 4 Peakliste der
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4 Analytik Abb. 4.6 Summe aller MS(
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Seite 79 und 80: 4 Analytik präparativer RP-HPLC au
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Seite 83 und 84: 4 Analytik Der Vergleich verschiede
Seite 85 und 86: 5 Anwendung der Methode 5 Anwendung
Seite 87 und 88: 5 Anwendung der Methode Bindungstas
Seite 89 und 90: 5.2 Aufbau einer OBOC-Cyclopeptidbi
Seite 91 und 92: 5.3 Das Screening 5 Anwendung der M
Seite 93 und 94: 5 Anwendung der Methode Tabelle 6
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Seite 97 und 98: 5.4 Die Hitbead-Peptidsequenzen 5 A
Seite 99 und 100: Xaa2 Position Xaa3 Xaa4 Xaa5 Xaa6 A
Seite 101 und 102: 5.5.1 Synthese der ausgesuchten Pep
Seite 103 und 104: 5 Anwendung der Methode Oberfläche
Seite 105 und 106: 5 Anwendung der Methode Die Immobil
Seite 107: Verbindungsnr. Linear/Cyclisch 5 An
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Seite 124 und 125: 7 Zusammenfassung und Ausblick sich
Seite 126 und 127: 7 Zusammenfassung und Ausblick Konz
Seite 128 und 129: 7 Zusammenfassung und Ausblick Bind
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Seite 134 und 135: 8 Experimenteller Teil 8.2 Allgemei
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Seite 142 und 143: 8 Experimenteller Teil AAV 16 Basis
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Seite 148 und 149: 8 Experimenteller Teil 8.3.2 Synthe
Seite 158 und 159: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.1 Tryp
Seite 160 und 161: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.4 Synt
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Seite 166 und 167: 8 Experimenteller Teil SRBS-pY241 S
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8 Experimenteller Teil 8.5 On-bead-
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8 Experimenteller Teil 8.5.3 Enzymg
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8 Experimenteller Teil 8.6 SPR-Expe
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9 Literaturverzeichnis 9 Literaturv
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9 Literaturverzeichnis [64] P. D. W
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9 Literaturverzeichnis [133] T. Woh
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10 Anhang 10.1 HPLC-offline-MS-Char
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10.1.3 Peptid 71 (enzymatische Ring
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10.1.5 SPR Peptide 92-97 H-Lys-His-
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H-Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu-βAla
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H-Lys-His-Pro-Gln-His-Gly-Glu-βAla
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10.2 Massenspektren der fluoreszenz
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Intens. 800 600 400 200 Intens. 200
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Intens. x104 1.0 0.8 0.6 0.4 0.2 0.
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Intens. 1000 800 600 400 200 Intens
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Intens. 1000 800 600 400 200 0 Inte
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Intens. 6000 4000 2000 0 Intens. 30
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10.4 PTH-Val 10.4.1 1 H-NMR-Spektre
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10 Anhang 197
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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10.6 SPR-Experimente Steady state a
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