Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

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8 Experimenteller Teil 8.3.4 Synthese des Peptids 51/52 zur Stabilitätsuntersuchung des Glykolamid-Linkers und des HMBA-Linkers Zur Herstellung von 0,1 mmol Fmoc-Ala-Acetamid (oder besser Glykolamidester)- Harz wurden 312,5 mg (0,1 mmol/ 0,32 mmol/g) TG-S-NH2-Harz in eine Einwegspritze mit PE-Fritte eingewogen. Zunächst wurde das Harz viermal 2 Minuten mit DCM, zweimal 5 Minuten mit 5% DIPEA in DCM und viermal 2 Minuten mit DCM vorbehandelt. Bromessigsäure (83,4 g, 0,6 mmol) wurde in 1 ml DCM gelöst und auf 0°C gekühlt. DCC (61,9 mg, 0,3 mmol) wurde in 0,4 ml DCM gelöst, zur eiskalten Bromessigsäurelösung gegeben und 15 Minuten bei 0°C gerührt. Der ausgefallene Dicyclohexylharnstoff wurde abfiltriert, die Lösung zum vorbehandelten Harz aufgezogen und 15 Minuten bei RT geschüttelt. Anschließend wurde die Lösung in ein Becherglas gedrückt, mit 17,4 µl DIPEA (0,1 mmol) versetzt und erneut zum Harz aufgezogen. Nach 75 Minuten wurde das Harz wie folgt gewaschen: DCM (4x2 min), DMF (4x2 min), DCM (5x2 min), DMF (1x2 min, 2x10 min). Fmoc-Ala-OH (93,4 mg/ 0,3 mmol) und CsI (7,8 mg/ 0,03 mmol) wurden in ein Becherglas eingewogen und in 2 ml DMF und DIPEA (52,2 µl/ 0,3 mmol) gelöst. Nachdem sich alles vollständig gelöst hatte (ca. 5 Minuten), wurde die aktivierte Aminosäure- Lösung zum Bromacetamid-Harz aufgezogen und bei RT über Nacht geschüttelt. Nach dem Waschen (10x1 Minute mit DMF, 5x1 Minute mit DCM) wurde das Harz am Vakuum getrocknet und nach AAV 6 die Beladungsdichte bestimmt. Es ergab sich eine Beladungsdichte von 0,322 mmol/g. Das HMBA Harz wurde mit der MSNT-Methode nach AAV 2 beladen (Beladungs- dichte 0,18 mmol/g). Die Synthese der Peptide erfolgte nacheinander, aber analog zueinander, am Peptidsynthesizer nach AAV 7 im 20 µmol Ansatz unter Verwendung des UV- Monitorings. Nach der automatisierten Elongation erfolgte die Abspaltung der N-terminalen Fmoc-Schutzgruppe nach AAV 10, bevor nach AAV 5 der N-Terminus acetyliert wurde. Die Abspaltung der säurelabilen Schutzgruppen der Seitenketten erfolgte nach AAV 12. Die Abspaltung des Peptids vom Harz erfolgte schließlich nach AAV 16. 138
Peptid (53) Ac-Phe-Trp-Arg-Ala-NHPropyl 8 Experimenteller Teil Analytische RP-HPLC (Nucleosil Säule): (55-100% B° in 30 min, 1 ml/min) tR = 15,2 min ESI-MS: 662,0 m/z [M+H] + Berechnet: C34H48N9O5 + (662,3773 m/z) 139
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Neue Methoden zur Sequenzierung fes
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meinem Großvater Albert Anton Höf
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Vorwort Natürlich gibt es ein Lebe
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Inhaltsverzeichnis 8.6 SPR-Experime
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Abkürzungen DMF N,N’-Dimethylfor
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Abkürzungen TG Tenta Gel Thi Thien
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1 Einleitung Echinocandin 2 (Abb. 1
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1 Einleitung 1.2 Cyclopeptidbibliot
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1 Einleitung 1.3 Die Problematik de
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1 Einleitung Eine weitere Möglichk
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1 Einleitung 1.4 Fluoreszenzmarkier
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2 Aufgabenstellung 2.1 Analytik von
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3 Sollbruchstellen 3 Sollbruchstell
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.3 Der Fmo
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3 Sollbruchstellen Die erhaltenen C
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.8 Ausschn
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3 Sollbruchstellen Bestrahlung für
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3 Sollbruchstellen HSQC-, TOCSY- un
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3 Sollbruchstellen Neben der Bromcy
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3 Sollbruchstellen Die Synthese des
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3.2.1.1 Der Arylhydrazin-Linker 3 S
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3 Sollbruchstellen Beide Linker wur
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3 Sollbruchstellen Zur Erstellung d
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3 Sollbruchstellen Die Literaturaus
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3 Sollbruchstellen Zur anschließen
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3 Sollbruchstellen erfolgte die Cyc
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4 Analytik Fragmentionen der Seiten
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4 Analytik Abb. 4.4 MS(2) Spektrum
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4 Analytik Abb. 4.6 Summe aller MS(
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N C S Phenylisothiocyanat Kupplung
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4 Analytik machen [91-94] . Mit dem
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4.2.3.1 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik präparativer RP-HPLC au
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4.2.3.3 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik Der Vergleich verschiede
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5 Anwendung der Methode 5 Anwendung
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5 Anwendung der Methode Bindungstas
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5.2 Aufbau einer OBOC-Cyclopeptidbi
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5.3 Das Screening 5 Anwendung der M
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5 Anwendung der Methode Tabelle 6
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5 Anwendung der Methode (pH 7-9.2)
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5.4 Die Hitbead-Peptidsequenzen 5 A
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Xaa2 Position Xaa3 Xaa4 Xaa5 Xaa6 A
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Seite 107: Verbindungsnr. Linear/Cyclisch 5 An
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10 Anhang 197
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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10.6 SPR-Experimente Steady state a
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