Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

7 Zusammenfassung und Ausblick
Bindung abträgliche Konformation fixiert. Diese Beobachtung unterstreicht die
Bedeutung der in dieser Arbeit entwickelten Methode zur Analyse von Cyclopeptid-
Bbibliotheken, bei der die harzgebundenen Cyclopeptide nicht mit linearen Peptid-
fragmenten verunreinigt sind.
In der vorliegenden Arbeit konnte eine Methode zur effizienten Sequenzierung
cyclischer Peptide aus OBOC-Bibliotheken vorgestellt werden. Das Konzept kommt
ohne tags aus und benötigt kein Edman-Sequenzer oder High-end-Massenspektro-
meter. Damit steht nun eine High-throughput-Methode zur Verfügung, die es
ermöglicht, eine Vielzahl an Hitsequenzen zu identifizieren.
7.2 Fluoreszenzmarkierte Phosphopeptide
Die selektive Erkennung spezifischer Phosphopeptide durch SH-2-Domänen spielt
eine wichtige Rolle innerhalb der zellulären Verständigung. Mit Hilfe von SH-2-
Domänen-Mikroarrays lassen sich wichtige Interaktionspartner identifizieren. Im
Rahmen der hier vorliegenden Arbeit sollten vier fluoreszenzmarkierte Peptide
synthetisiert werden, die anschließend in der Arbeitsgruppe von Prof. C. Hauck als
Liganden im SH-2-Domänen-Mikroarray eingesetzt werden sollten.
Abb. 7.7 Fluoreszenzmarkiertes Peptid SRBS-Y241.
Der Aufbau der Peptidkette des Peptids SRBS-Y241 konnte vollständig automatisiert
am Peptidsynthesizer durchgeführt werden. Die Einführung des SRBS-Fluoreszenz-
labels erfolgte ebenfalls an der festen Phase, wurde jedoch manuell durchgeführt.
Nach Abspaltung und Aufreinigung wurde SRBS-Y241 mit einer Gesamtausbeute
von 34% erhalten.
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