Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

1 Einleitung
1.4 Fluoreszenzmarkierte Phosphopeptide für SH2-Domänen-Mikroarray
Scr-homology-2-(SH2)-Domänen sind eine von vielen Familien innerhalb der
Proteindomänen, die Protein-Protein-Wechselwirkungen in der Signaltransduktion
vermitteln. Wie andere Domänen auch, sind SH2-Domänen über eine konservierte
Region in der Aminosäuresequenz definiert. Die charakteristische Faltung dieser 100
Aminosäuren umfassenden Domäne ermöglicht eine spezifische Erkennung und
Bindung an Phosphotyrosin-beinhaltende Liganden. Phosphotyrosin (pY) bein-
haltende Protein-Protein Wechselwirkungen, wie zum Beispiel solche, die durch
SH2-Domänen ermöglicht werden, sind eines der primary means, um Signalproteine
zu rekrutieren und spielen daher eine Hauptrolle bei der Signalübermittlung. SH2-
Domänen wurden in Enzymen, Adapterproteinen, Regulationsuntereinheiten von
Signalproteinen, Gerüstproteinen, Transkriptionsfaktoren und onkogenen Proteinen
gefunden. Diese Proteine sind fest eingebunden in den Prozess der Signalüber-
mittlung, da sie als Verbindung zwischen Rezeptor und nachgeordneten Signal-
moleküle fungieren. Sie vermitteln Signale zwischen Zellen und regulieren die
Kinaseaktivität bestimmter Proteine. [30] Die Phosphorylierung von Proteinen ist eine
10
Abb. 1.5 C-terminale Aminosäuresequenz [222-252] des CEACAM3 Proteins. Die
beiden Tyrosine (Y230 und Y241) sind fettgedruckt hervorgehoben.
Ausgehend von diesen beiden Y, sieben Aminosäuren in der Sequenz in
Richtung C- und N-Terminus, ergeben sich die zwei ITAM-ähnlichen
Sequenzen (Peptid Y230 beziehungsweise Y241), die unterstrichen
hervorgehoben sind.