Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

3 Sollbruchstellen
3.3 Tryptophan als Sollbruchstelle
Tryptophan besitzt durch seinen reaktiven Indolring in der Seitenkette das Potential
zur chemoselektiven Spaltung der Polypeptidkette. Trotz einer Vielzahl
beschriebener Reagenzien wurden bisher nur wenige praktikable Methoden
publiziert. Das in Abb. 3.23 gezeigte BNPS-Skatol 59 (3-Brom-3-methyl-2-(2-
nitrophenylthio)-3H-indol) ist das gängigste Reagenz zur Spaltung von Trp-Xaa-
Bindungen (C-terminal von Trp). Es ist ein mildes und selektives Oxidationsmittel,
welches unter sauren Bedingungen als Bromoniumionenquelle dient. Durch oxidative
Halogenierung entsteht zunächst eine Oxotryptophan-Zwischenstufe 55. Diese
reagiert zu einem Iminolacton 56. Unter den sauren Reaktionsbedingungen wird
daraufhin die Polypeptidkette C-terminal von Trp gespalten. [65]
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Abb. 3.23 BNPS-Skatol (59) dient als Bromoniumionenquelle. Über eine oxidative
Halogenierung wird die Trp-Xaa Bindung gespalten.