Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

4 Analytik
Abb. 4.4 MS(2) Spektrum von Peptid 9 (cyclo[Pll-Gly-Pro-Ala-Gly-Phe-Glu]-Lys-NH2)
nach Isolierung und Fragmentierung des intakten Mutter-Ions bei 966,4 m/z.
Abb. 4.4 zeigt, exemplarisch für die Bibliothek, ein MS(2)-Spektrum von Peptid 9.
Wie bereits erwähnt, kann man aus den Massendifferenzen die gewünschte Peptid-
sequenzinformation erhalten. Im Spektrum wurden die m/z-Werte 345,2 und 776,3
rot hervorgehoben. Diese stellen in allen erhaltenen Spektren den Start- bzw
Endpunkt der „Differenzleiter“ dar. Eine molekulare Strukturzuweisung dieser Werte
gelang jedoch nicht. Da es sich bei den eingesetzten Analyten immer um cyclische
Peptide mit intakter photolabiler Sollbruchstelle handelte, ist vermutlich mit einer
Modifikation an dieser „labilen“ Stelle zu rechnen. Die anschließende kinetische
Untersuchung der photolytischen Peptidringöffnung und die NMR-Studien zeigten
jedoch, dass dieses photolabile System nicht geeignet ist. Eine ausführliche
Beschreibung hierzu befindet sich in Abschnitt 3.1.
4.1.2 Massenspektrometrische Untersuchung nach Anwendung
der Met-Sollbruchstelle
Wie in Abschnitt 3.2 beschrieben, konnte anhand des an SieberAmid-Harz
gebundenen Cyclopeptids 31 gezeigt werden, dass sich die Bromcyan-vermittelte
Peptidspaltung zur Cyclopeptidringöffnung nutzen lässt. Zur Vorbereitung der
massenspektrometrischen Sequenzierung wurde eine kleine Menge des harz-
gebundenen cyclischen Peptids 31 (Abb. 3.14) mit BrCN-Lösung behandelt, so dass
eine simultane Ringöffnung und Harzabspaltung erfolgte. Für die Messung wurde
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