Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

3 Sollbruchstellen
Die erhaltenen Chromatogramme sind in Abb. 3.6 dargestellt. Zur
Peptidsequenzierung wurden massenspektrometrische Untersuchungen
vorgenommen, die in Abschnitt 4.1.1 näher beschrieben werden.
Abb. 3.6 RP-HPLC-Diagramm der Testabspaltungen während der Synthese von 8. Die
Peak-Fraktionen wurden aufgesammelt und anschließend massenspektro-
metrisch untersucht.
Säule: C18 Nucleosil 100-5, 4x25 mm; Flussrate = 1 ml/min. Die gewählte
Detektorwellenlänge ist 254 nm. Gradient: 10-85% MeCN in 30 min (MeCN
und H2O mit 0.1% TFA).
In den Chromatogrammen der cyclischen Peptide 8-12 traten immer zwei
Hauptpeaks auf (Abb. 3.6 in grün abgebildet), welche massenspektrometrisch nicht
zu unterscheiden waren. Da die photolabile Aminosäure 7 eine chirale Verbindung
ist, die nicht enantiomerenrein in der SPPS eingesetzt wurde, entstehen
Diastereomere. Möglicherweise sind diese nach der Cyclisierung in ihrer
Konformation soweit eingeschränkt, dass sie sich chromatographisch voneinander
trennen lassen. Zur Bestätigung dieser Hypothese wurde das cyclische Peptid 10
erneut synthetisiert, beide Produkte aufgetrennt und NMR-spektroskopisch
untersucht. Die Synthese erfolgte wie bereits oben beschrieben.
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