Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

4 Analytik
eine Lösung des geöffneten Cyclopeptids 33 ohne vorhergehende Aufreinigung
herangezogen. Das Massenspektrum in Abb. 4.5 oben zeigt das einfach und
zweifach geladene Ion des vormals cyclischen Peptids 33. Die Pbf-Schutzgruppe in
der Arginin-Seitenkette blieb trotz der sauren Bedingungen während der BrCN-
Spaltung im Molekül erhalten. Außerdem weist das Spektrum noch einen Peak auf,
der dem cyclischen Peptid 31 mit oxidiertem Methionin (Methioninsulfoxid)
zugeordnet werden kann. Die Oxidation kann ungewollt während der Kettenver-
längerung der SPPS, der Lagerung oder der Behandlung mit Säure vonstatten
gehen. Da Methioninsulfoxid nicht für die BrCN-Spaltung zugänglich ist, bleibt der
Zyklus in diesem Fall bestehen. Die Ringöffnung des nicht oxidierten cyclischen
Peptids verlief vollständig. Um auch den oxidierten Peptidring mit Bromcyan öffnen
zu können, müsste das Methioninsulfoxid zunächst zu Methionin reduziert werden
(mehr dazu in Abschnitt 4.2.3.3).
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Abb. 4.5 Oben: „Gewöhnliches“ ESI-Massenspektrum des geöffneten Cyclopeptids 33.
Unten: MS(2)-Spektrum nach Isolierung des Mutter-Ions (1333,1 m/z) und
anschließender Fragmentierung.