Angelika Semmler - KOPS - Universität Konstanz

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8 Experimenteller Teil HPQ-Motiv, aber nicht Hit: Peptide 95/94 H-Lys(Alloc)-His-Gly-His-Pro-Gln-Glu(OAll)-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 Roh MALDI-TOF-MS: 1376,5 m/z Berechnet: C61H94N21O16 + (1376,7182 m/z) H-Lys-His-Gly-His-Pro-Gln-Glu-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 (95) Roh MALDI-TOF-MS: 1252,4 m/z Präparative RP-HPLC (Eurosphere Säule): (12-18,5% B° in 20 min, 9,8 ml/min) tR = 6,5 min Ausbeute nach HPLC: 26% (16,3 mg) Analytische RP-HPLC (Eurosphere Säule): (8-30% B° in 45 min, 0,9 ml/min) tR = 13,2 min ESI-QTOF:1252,6679 m/z (± 1,7 ppm) Berechnet: C54H86N21O14 + (1252,6658 m/z) H-cyclo[Lys-His-Gly-His-Pro-Gln-Glu]-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 (94) Roh MALDI-TOF-MS:1234,6 m/z Präparative RP-HPLC (Eurosphere Säule): (12-18,5% B° in 20 min, 9,8 ml/min) tR = 6,9 min Ausbeute nach HPLC: 32% (19,6 mg) Analytische RP-HPLC (Eurosphere Säule): (8-30% B° in 45 min, 0,9 ml/min) tR = 13,2 min ESI-QTOF:1234,6557 m/z (± 0,4 ppm) Berechnet: C54H84N21O13 + (1234,6552 m/z) Negativ-Kontrolle: Peptide 97/98 H-Lys(Alloc)-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu(OAll)-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 Roh MALDI-TOF-MS: 1376,4 m/z Berechnet: C61H94N21O16 + (1372,7182 m/z) H-Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 (97) Roh MALDI-TOF-MS: 1252,4 m/z Präparative RP-HPLC (Eurosphere Säule): (12-18,5% B° in 20 min, 9,8 ml/min) tR = 6,8 min Ausbeute nach HPLC: 6% (3,9 mg) Analytische RP-HPLC (Eurosphere Säule): (8-30% B° in 45 min, 0,9 ml/min) tR = 12,3 min ESI-QTOF: 1252,6663 m/z (± 0,4 ppm) Berechnet: C54H86N21O14 + (1252,6658 m/z) 148
H-cyclo[Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu]-βAla-Pro-Pro-Arg-NH2 (96) Roh MALDI-TOF-MS: 1234,3 m/z 8 Experimenteller Teil Präparative RP-HPLC (Eurosphere Säule): (12-18,5% B° in 20 min, 9,8 ml/min) tR = 6,6 min Ausbeute nach HPLC: 33% (20,2 mg) Analytische RP-HPLC (Eurosphere Säule): (8-30% B° in 45 min, 0,9 ml/min) tR = 13,5 min ESI-QTOF: 1234,6558 m/z (± 0,5 ppm) Berechnet: C54H84N21O13 + (1234,6552 m/z) 149
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Neue Methoden zur Sequenzierung fes
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meinem Großvater Albert Anton Höf
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Vorwort Natürlich gibt es ein Lebe
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Inhaltsverzeichnis 4 ANALYTIK 47 4.
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Inhaltsverzeichnis 8.6 SPR-Experime
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Abkürzungen DMF N,N’-Dimethylfor
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Abkürzungen TG Tenta Gel Thi Thien
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1 Einleitung Echinocandin 2 (Abb. 1
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1 Einleitung 1.2 Cyclopeptidbibliot
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1 Einleitung 1.3 Die Problematik de
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1 Einleitung Eine weitere Möglichk
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1 Einleitung 1.4 Fluoreszenzmarkier
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2 Aufgabenstellung 2.1 Analytik von
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3 Sollbruchstellen 3 Sollbruchstell
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.3 Der Fmo
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3 Sollbruchstellen Die erhaltenen C
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3 Sollbruchstellen Abb. 3.8 Ausschn
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3 Sollbruchstellen Bestrahlung für
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3 Sollbruchstellen HSQC-, TOCSY- un
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3 Sollbruchstellen Neben der Bromcy
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3 Sollbruchstellen Die Synthese des
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3.2.1.1 Der Arylhydrazin-Linker 3 S
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3 Sollbruchstellen Aminosäureester
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3 Sollbruchstellen Beide Linker wur
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3 Sollbruchstellen Zur Erstellung d
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3 Sollbruchstellen 39
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3 Sollbruchstellen Die Literaturaus
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3 Sollbruchstellen Zur anschließen
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3 Sollbruchstellen erfolgte die Cyc
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4 Analytik 4 Analytik Wie bereits i
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4 Analytik Fragmentionen der Seiten
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4 Analytik Abb. 4.4 MS(2) Spektrum
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4 Analytik Tabelle 4 Peakliste der
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4 Analytik Abb. 4.6 Summe aller MS(
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N C S Phenylisothiocyanat Kupplung
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4 Analytik machen [91-94] . Mit dem
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4.2.3.1 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik Abb. 4.11 MALDI-TOF Mass
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4 Analytik präparativer RP-HPLC au
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4.2.3.3 Anwendung des Konzepts auf
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4 Analytik Der Vergleich verschiede
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5 Anwendung der Methode 5 Anwendung
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5 Anwendung der Methode Bindungstas
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5.2 Aufbau einer OBOC-Cyclopeptidbi
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5.3 Das Screening 5 Anwendung der M
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5 Anwendung der Methode Tabelle 6
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5 Anwendung der Methode (pH 7-9.2)
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5.4 Die Hitbead-Peptidsequenzen 5 A
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Xaa2 Position Xaa3 Xaa4 Xaa5 Xaa6 A
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5.5.1 Synthese der ausgesuchten Pep
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5 Anwendung der Methode Oberfläche
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5 Anwendung der Methode Die Immobil
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Verbindungsnr. Linear/Cyclisch 5 An
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6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
Seite 112 und 113: 6 Synthese fluoreszenzmarkierter Ph
Seite 124 und 125: 7 Zusammenfassung und Ausblick sich
Seite 126 und 127: 7 Zusammenfassung und Ausblick Konz
Seite 128 und 129: 7 Zusammenfassung und Ausblick Bind
Seite 130 und 131: 7 Zusammenfassung und Ausblick Auch
Seite 132 und 133: 8 Experimenteller Teil 1046,54 m/z,
Seite 134 und 135: 8 Experimenteller Teil 8.2 Allgemei
Seite 136 und 137: 8 Experimenteller Teil AAV 6 Bestim
Seite 138 und 139: 8 Experimenteller Teil geladen. Das
Seite 140 und 141: 8 Experimenteller Teil sowie eine 0
Seite 142 und 143: 8 Experimenteller Teil AAV 16 Basis
Seite 144 und 145: 8 Experimenteller Teil für eine St
Seite 146 und 147: 8 Experimenteller Teil Cyclo[Pll-Gl
Seite 148 und 149: 8 Experimenteller Teil 8.3.2 Synthe
Seite 158 und 159: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.1 Tryp
Seite 160 und 161: 8 Experimenteller Teil 8.3.8.4 Synt
Seite 164 und 165: 8 Experimenteller Teil 8.3.10 Synth
Seite 166 und 167: 8 Experimenteller Teil SRBS-pY241 S
Seite 168 und 169: 8 Experimenteller Teil Fmoc-Pro-Arg
Seite 170 und 171: 8 Experimenteller Teil 8.4 Modell i
Seite 172 und 173: 8 Experimenteller Teil 8.5 On-bead-
Seite 174 und 175: 8 Experimenteller Teil 8.5.3 Enzymg
Seite 176 und 177: 8 Experimenteller Teil 8.6 SPR-Expe
Seite 179 und 180: 9 Literaturverzeichnis 9 Literaturv
Seite 181 und 182: 9 Literaturverzeichnis [64] P. D. W
Seite 183 und 184: 9 Literaturverzeichnis [133] T. Woh
Seite 185 und 186: 10 Anhang 10.1 HPLC-offline-MS-Char
Seite 187 und 188: 10.1.3 Peptid 71 (enzymatische Ring
Seite 189 und 190: 10.1.5 SPR Peptide 92-97 H-Lys-His-
Seite 191 und 192: H-Lys-Gln-Pro-His-His-Gly-Glu-βAla
Seite 193 und 194: H-Lys-His-Pro-Gln-His-Gly-Glu-βAla
Seite 195 und 196: 10.2 Massenspektren der fluoreszenz
Seite 197 und 198: 10.3 MALDI-TOF-Massenspektren nach
Seite 199 und 200: Intens. 800 600 400 200 Intens. 200
Seite 201 und 202: Intens. x104 1.0 0.8 0.6 0.4 0.2 0.
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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Peptid 10 tR = 9,7 min Peptid 10 tR
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10.6 SPR-Experimente Steady state a
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