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propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

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Capítulo 1: Tratamiento ácido <strong>de</strong> aislados <strong>de</strong> soja y amaranto<br />

los valores <strong>de</strong> velocidad inicial <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma para las muestras sin<br />

tratar son algo mayores en el caso AN y para las muestras que fueron sometidas<br />

al tratamiento ácido, las cuales no presentan diferencias significativas entre ellas.<br />

v in (ml/min)<br />

20<br />

16<br />

12<br />

8<br />

4<br />

0<br />

a<br />

a<br />

b<br />

SN MN AN ST MT AT<br />

Figura 1.23.: Velocida<strong>de</strong>s iniciales <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espumas para las muestras. Las barras<br />

con letras iguales no son significativamente diferentes (α=0,05, Fisher test).<br />

Para po<strong>de</strong>r formar espumas la proteína tiene que llegar rápidamente a la<br />

interfase para acomodarse y cambiar la conformación (Damodaran 1994), por lo<br />

tanto es necesario que se encuentre soluble (Walstra 1989; Yalçin y Çelik 2007).<br />

No se pudo observar una correlación entre la velocidad <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma<br />

y la solubilidad <strong>de</strong> las distintas muestras (Figura 1.24.). Mientras AN y AT<br />

presentan menor solubilidad siempre, la velocidad <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espumas en<br />

los dos casos es igual comparando AT con ST y MT o mayor comparando AN<br />

con SN y MN. Esto evi<strong>de</strong>ncia que aún en menor cantidad, las proteínas solubles<br />

<strong>de</strong> amaranto tienen una mayor capacidad para formar espumas que las proteínas<br />

<strong>de</strong> soja.<br />

87<br />

c<br />

c<br />

c

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