propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...
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Capítulo 1: Tratamiento ácido <strong>de</strong> aislados <strong>de</strong> soja y amaranto<br />
los valores <strong>de</strong> velocidad inicial <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma para las muestras sin<br />
tratar son algo mayores en el caso AN y para las muestras que fueron sometidas<br />
al tratamiento ácido, las cuales no presentan diferencias significativas entre ellas.<br />
v in (ml/min)<br />
20<br />
16<br />
12<br />
8<br />
4<br />
0<br />
a<br />
a<br />
b<br />
SN MN AN ST MT AT<br />
Figura 1.23.: Velocida<strong>de</strong>s iniciales <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espumas para las muestras. Las barras<br />
con letras iguales no son significativamente diferentes (α=0,05, Fisher test).<br />
Para po<strong>de</strong>r formar espumas la proteína tiene que llegar rápidamente a la<br />
interfase para acomodarse y cambiar la conformación (Damodaran 1994), por lo<br />
tanto es necesario que se encuentre soluble (Walstra 1989; Yalçin y Çelik 2007).<br />
No se pudo observar una correlación entre la velocidad <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma<br />
y la solubilidad <strong>de</strong> las distintas muestras (Figura 1.24.). Mientras AN y AT<br />
presentan menor solubilidad siempre, la velocidad <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espumas en<br />
los dos casos es igual comparando AT con ST y MT o mayor comparando AN<br />
con SN y MN. Esto evi<strong>de</strong>ncia que aún en menor cantidad, las proteínas solubles<br />
<strong>de</strong> amaranto tienen una mayor capacidad para formar espumas que las proteínas<br />
<strong>de</strong> soja.<br />
87<br />
c<br />
c<br />
c