propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

π (mN/m)
45
40
35
30
25
20
15
10
5
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
0
0 50 100 150 200 250 300 350
Area (cm 2 )
124
9 μg
22 μg
35 μg
45 μg
90 μg
Figura 2.9.: Curvas de tensión superficial en la balanza de Langmuir a pH 2,0, en la interfase
a/w de la muestra AI sembrada en diferentes cantidades, indicadas en la figura, sobre la
superficie de la balanza. La flecha muestra el sentido de la reducción controlada de la
superficie de la balanza.
Para realizar las experiencias de las diferentes muestras se sembró una cantidad
de proteína de 35 μg. Las curvas de π en función del área están representadas en
la Figura 2.10. AI y TH2.2, mostraron más eficiencia para aumentar la presión
superficial de todas las muestras ensayadas. Las muestras hidrolizadas con
alcalasa precisaron áreas menores para elevar los valores de la presión superficial
en la misma magnitud que las otras muestras. La muestra AH29.6 corresponde a
un aislado proteico de amaranto hidrolizado con alcalasa con un grado de
hidrólisis alto, 29,6 %. Aparentemente el alto grado de hidrólisis afecta en forma
negativa la capacidad tensioactiva de los péptidos resultantes. Estos péptidos,
probablemente, no tengan una actividad tensioactiva debido a que no se
mantienen mucho tiempo en la interfase y pasan al seno del líquido debido a su
pequeño tamaño que les da mucha más movilidad. Otra posibilidad a considerar
es que los péptidos generados por su pequeño tamaño y menor flexibilidad no
puedan acomodar zonas de preponderante naturaleza hidrofóbica o hidrofílica
hacia las respectivas fases.