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propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

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Capítulo2: Hidrólisis enzimática <strong>de</strong> aislados <strong>proteicos</strong> <strong>de</strong> amaranto<br />

durante los 15000 s fueron AI y TH2.2. AH1.7 y AH9.5 produjeron <strong>de</strong>scensos<br />

menores <strong>de</strong> la tensión interfacial comparados con las otras dos muestras. La<br />

hidrólisis con alcalasa no pareció ayudar al <strong>de</strong>scenso <strong>de</strong> la tensión, sin embargo<br />

si se mejoró mediante la hidrólisis con tripsina.<br />

Tension Interfacial (mN/m)<br />

30<br />

25<br />

20<br />

15<br />

10<br />

5<br />

0<br />

0 3000 6000 9000 12000 15000<br />

Tiempo (s)<br />

134<br />

AI<br />

AH1.7<br />

AH9.5<br />

TH2.2<br />

Figura 2.19.: Cinéticas <strong>de</strong> tensión interfacial en la interfase o/w <strong>de</strong> las diferentes muestras<br />

indicadas en la figura a pH 8,0 y 0,1 mg/ml.<br />

2.2.4.3. Comparación entre pH 2,0 y pH 8,0<br />

A pH 2,0 los valores <strong>de</strong> tensión interfacial a los que se llegó luego <strong>de</strong> 15000 s <strong>de</strong><br />

adsorción fueron algo menores que los que se obtuvieron a pH 8,0. También a<br />

pH 2,0 se necesitó menos concentración proteica para producir los mayores<br />

<strong>de</strong>scensos <strong>de</strong> tensión interfacial. Evi<strong>de</strong>ntemente hay una mayor eficiencia <strong>de</strong><br />

estas proteínas para producir <strong>de</strong>scensos <strong>de</strong> la tensión interfacial a pH ácido. Hay<br />

que tener en cuenta que a pH 2,0 la proteína se encuentra con un alto grado <strong>de</strong><br />

<strong>de</strong>snaturalización mientras que a pH 8,0 el grado <strong>de</strong> <strong>de</strong>splegamiento es<br />

sensiblemente menor. El hecho que a pH 2,0 las moléculas proteicas se<br />

encuentren disociadas y más <strong>de</strong>splegadas permitiría una mayor libertad y<br />

flexibilidad para anclarse en la interfase y la posibilidad <strong>de</strong> aquirir una<br />

conformación más a<strong>de</strong>cuada para disminuir la tensión interfacial existente entre<br />

la fase acuosa y el aceite. En cambio la mayor asociación y estructuración <strong>de</strong> las<br />

moléculas proteicas a pH 8,0 dificultaría los cambios conformacionales que

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