propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

2.3. Conclusiones
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
Las distintas muestras proteicas utilizadas variaron en su grado de hidrólisis y
en la enzima que se utilizó para hidrolizarlas; además los experimentos se
realizaron a distintos pH. Si bien se detectó influencia del grado de hidrólisis y
de la enzima usada en las distintas propiedades de la emulsión, fueron más
importantes los cambios que se produjeron por la variación del pH del medio. A
pH 2,0 las proteínas se encontraron disociadas y desplegadas. En el caso de AI,
que no se lo sometió a una hidrólisis con enzimas exógenas, se demostró que
sufre una hidrólisis cuando se incuba a pH 2,0 debido a la acción de enzimas
endógenas aspárticas que se activan a pH ácido.
La solubilidad de todas las muestras fue superior a pH ácido (2,0) y mínima a pH
cercano al pI promedio de las distintas especies proteicas presentes.
Las diferentes muestras a pH 2,0 fueron más eficientes para disminuir la tensión
interfacial, hecho comprobado al detectarse un descenso de la misma con menor
concentración de proteína adsorbida en la interfase aire/agua (a/w) y aceite/agua
(o/w). En la interfase o/w las proteínas a pH 2,0 permiten llegar a valores de
tensión interfacial menores que las proteínas a pH 8,0. Sin embargo en la
interfase a/w las proteínas a pH 8,0 necesitan una mayor concentración proteica
pero pueden reducir en mayor grado la tensión superficial que las proteínas en
un medio a pH 2,0. La diferencia en la concentración superficial necesaria para
producir descensos de la tensión interfacial se debería al hecho que las proteínas
a pH 2,0 al estar extendidas y presentar una mayor flexibilidad pueden cubrir
una mayor superficie de la interfase y acomodar mejor las zonas afines a cada
una de las fases que cuando se encuentran más estructuradas como ocurre a pH
8,0. Las proteínas más estructuradas tienen que superar una barrera energética
mayor para orientar sus grupos hidrofóbicos e hidrofílicos en función de la
disminución de la energía libre interfacial. Las proteínas a pH 2,0 al estar más
extendidas interaccionaron más en la interfase, lo que condujo a un módulo
complejo mayor en el film interfacial o/w que el detectado a pH 8,0. El mayor
módulo complejo se debió principalmente al comportamiento elástico de la
interfase. La diferencias observadas en las interfases a ambos pHs se reflejaron en
variaciones del comportamiento de las emulsiones o/w con el pH estabilizadas
por las diferentes muestras.
Cuando la relación de proteína/aceite de todas las emulsiones preparadas a pH
2,0 fue baja los tamaños de gota fueron menores que los correspondientes a las
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