propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

π (mN/m)
45
40
35
30
25
20
15
10
5
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
0
0 50 100 150 200 250 300 350
Area (cm 2 )
127
AI
AH1.7
AH9.5
TH2.2
Figura 2.12.: Curvas de tensión interfacial en la balanza de Langmuir a pH 8,0, en la interfase
a/w de las distintas muestras sembradas en una cantidad de 35 μg de proteína sobre la
superficie de la balanza.
2.2.3.3. Comparación entre pH 2,0 y pH 8,0
La muestra AI a pH 2,0 llega a un valor máximo de la presión interfacial a partir
de 35 μg de proteína en la superficie de la balanza en tanto que a pH de 8,0 a
mayor cantidad de proteína sembrada, mayor es el valor de la presión interfacial
alcanzado. Si se comparan los comportamientos de AI a pH 2,0 y pH 8,0, se
observa que para la misma disminución en el área, las presiónes interfaciales
mayores fueron alcanzados por las proteínas en el buffer de pH 2,0. A pH 8,0,
sólo en el caso de 90 μg de proteína se alcanzan valores de presión interfacial
mayores que a pH 2,0. Estas diferencias pueden atribuirse al hecho que a pH 8,0
las proteínas se encuentran más compactas, ocupando menos superficie por
molécula, lo que les permite empaquetarse sobre la superficie con mayor
facilidad, siendo esta una situación que favorecería el aumento de la
concentración proteica en la interfase y que permitiría arribar a valores de
presión interfacial mayores. Los cambios en la pendiente de las curvas a pH 8,0
no se detectan a pH 2,0, lo que sugiere que a pH 8,0 se producen cambios en la
estructura de la monocapa y que estos cambios no son evidentes al pH ácido.
Como las proteínas que se encuentran en el aislado proteico de amaranto tienen
su punto isoeléctrico entre pHs 4,5 y 6,5 (Konishi, Fumita y col. 1985; Konishi,
Horikawa. y col. 1991) el signo de la carga eléctrica y la estructura molecular es