propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto
Como se explicó en la sección 1.1.7.2. la exposición de los residuos triptófano al
medio acuoso produce un corrimiento del máximo del espectro de fluorescencia
hacia la derecha además de una disminución de la intensidad del pico. El
tratamiento ácido efectuado no parece afectar en gran medida los valores de
longitud de onda del máximo de fluorescencia de las proteínas de soja que
fueron para SN: 343 nm y para ST: 344 nm, sin embargo las muestras de
amaranto (AN y AT) mostraron un corrimiento de la longitud de onda del
máximo de fluorescencia hacia mayores longitudes de onda (345 a 353 nm),
además de producirse un descenso en la intensidad del pico. Estos dos cambios
sugieren que la exposición de los residuos triptófano de AT hacia el medio polar
es mayor luego del tratamiento ácido. Algo similar puede observarse en el caso
de las proteínas de la mezcla de aislados (MN y MT) que también muestran un
corrimiento importante a valores mayores de longitud de onda luego del
tratamiento ácido (344 a 351 nm) como también la disminución de la altura del
pico. Mientras que MN muestra un valor intermedio al de SN y AN, MT se
parece más a AT que a ST.
Los residuos triptófano que se encuentran completamente rodeados de regiones
no polares en la molécula cuando son excitados a 295 nm producen un máximo
de fluorescencia entre 330 y 332 nm, los que están completamente expuestos al
ambiente hidrofílico, lo producen entre 350 y 353 nm (Nakai, Li-Chan y col.
1996). Evidentemente las estimaciones de hidrofobicidad superficial obtenidas
por este método contradicen los resultados obtenidos por la medida de la misma
con la sonda ANS y respaldaría la hipótesis que sugiere la exposición de residuos
hidrofóbicos luego del tratamiento a pH 2,0 por el desplegamiento de
estructuras.
1.2.4. Solubilidad
Entre las propiedades funcionales de las proteínas, la solubilidad es de
importancia primaria debido a su influencia en las otras propiedades funcionales
(Halling 1981). En general las proteínas utilizadas como componentes
funcionales en los alimentos deben poseer una buena solubilidad lo que suele
reflejarse en buenas propiedades espumantes, emulsionantes y/o gelificantes
(Vojdani 1996). La solubilidad provee un buen índice de las aplicaciones
potenciales, o bien de las limitaciones de una dada proteína (Pilosof 2000).
Los resultados de solubilidad de las diferentes muestras obtenidas se presentan
en la Figura 1.20. Las proteínas de soja mostraron mayor solubilidad que las de
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