propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

π (mN/m)
45
40
35
30
25
20
15
10
5
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
0
0 50 100 150 200 250 300 350
Area (cm 2 )
126
9 μg
22 μg
35 μg
45 μg
90 μg
Figura 2.11.: Curvas de tensión superficial en la balanza de Langmuir a pH 8,0, en la interfase
a/w de la muestra AI sembrada, en diferentes cantidades indicadas en la figura, sobre la
superficie de la balanza.
Las distintas muestras a pH 8,0 se comportaron como muestra la Figura 2.12. La
muestra AI necesitó un área más pequeña para poder producir un aumento en la
tensión interfacial. A pH 8,0 las proteínas de AI se encuentran muy estructuradas
y compactas ya que presentan mayor entalpía de desnaturalización (sección
1.2.1.1.) (Martínez y Añón 1996). Las dos muestras hidrolizadas con alcalasa
tuvieron un comportamiento similar y presentaron curvas casi solapadas la una
con la otra. La muestra TH2.2 mostró valores muy por encima del resto de las
muestras indicando mayor actividad interfacial. Evidentemente la hidrólisis con
tripsina produjo polipéptidos con mayor facilidad de adsorberse y reorientarse
en la interfase aire/agua. Este hecho probablemente aumenta la eficiencia de su
acción como agente tensioactivo. En esta experiencia se podría haber mantenido
la superficie de la balanza en el estado de menor área durante algún período de
tiempo para ver si la presión superficial se modificaba por cambios estructurales
a nivel molecular lo que podría haber brindado información acerca de la rigidez
de las estructuras proteicas en la interfase aire/agua.