propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...
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Tension interfacial (mN/m)<br />
30<br />
25<br />
20<br />
15<br />
Capítulo2: Hidrólisis enzimática <strong>de</strong> aislados <strong>proteicos</strong> <strong>de</strong> amaranto<br />
10<br />
5<br />
0<br />
0,01 mg/ml<br />
0,05 mg/ml<br />
0,1 mg/ml<br />
0,5 mg/ml<br />
1 mg/ml<br />
0 50 100 150 200<br />
Tiempo (s)<br />
Figura 2.14.: Cinéticas <strong>de</strong> tensión interfacial durante los primeros 200 s, en la interfase o/w <strong>de</strong><br />
la muestra AI en distintas concentraciones indicadas en la figura a pH 2,0.<br />
En base a los resultados obtenidos para diferentes concentraciones <strong>de</strong> AI a pH<br />
2,0, se <strong>de</strong>cidió trabajar con con el resto <strong>de</strong> las muestras a 0,1 mg/ml (Figura 2.15.).<br />
Con AI y TH2.2 se lograron valores <strong>de</strong> tensión interfacial inferiores a los<br />
correspondientes a las muestras hidrolizadas con alcalasa, AH1.7 y AH9.5.<br />
Resulta interesante el comportamiento presentado por la muestra con mayor<br />
grado <strong>de</strong> hidrólisis, AH9.5, ya que con esa muestra se obtuvieron, a lo largo <strong>de</strong><br />
toda la experiencia, valores <strong>de</strong> tensión interfacial superiores a los <strong>de</strong> otras<br />
muestras. Se pue<strong>de</strong> pensar que al ser los polipéptidos más pequeños, tienen<br />
mayor facilidad para arribar a la interfase pero evi<strong>de</strong>ntemente la naturaleza <strong>de</strong><br />
los mismos no les permite ser tan eficientes para producir un mayor <strong>de</strong>scenso <strong>de</strong><br />
la tensión interfacial.<br />
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