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propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

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23<br />

Introducción<br />

proteína está ro<strong>de</strong>ada por moléculas <strong>de</strong> agua pero en la interfase o/w se<br />

encuentra ro<strong>de</strong>ada por agua <strong>de</strong> un lado y por aceite <strong>de</strong>l otro, a<strong>de</strong>más <strong>de</strong> entrar en<br />

contacto íntimo con otras moléculas proteicas que se adsorben al mismo tiempo.<br />

Las proteínas producen cambios conformacionales en su nuevo entorno para<br />

maximizar la cantidad <strong>de</strong> interacciones favorables y minimizar las <strong>de</strong>sfavorables.<br />

El tiempo que tardan en producir esos cambios va a estar dado por la flexibilidad<br />

y estructuración <strong>de</strong> la propia molécula (Freer, Yim y col. 2004). Las proteínas<br />

relativamente flexibles, como la caseína, producen los cambios conformacionales<br />

<strong>de</strong> manera rápida mientras que las globulares, como la lisozima, pue<strong>de</strong>n tardar<br />

mucho más tiempo. Esos cambios conformacionales que resultan <strong>de</strong> la adsorción<br />

pue<strong>de</strong>n consi<strong>de</strong>rarse como una <strong>de</strong>snaturalización parcial.<br />

Para muchas proteínas globulares la <strong>de</strong>snaturalización en la interfase pue<strong>de</strong><br />

llevar a la exposición <strong>de</strong> zonas no polares y <strong>de</strong> grupos sulfhidrilo. Cuando las<br />

gotas <strong>de</strong> aceite estabilizadas por proteínas se acercan <strong>de</strong>masiado, por ejemplo a<br />

pHs cercanos al PI o a altas fuerzas iónicas, la <strong>de</strong>snaturalización <strong>de</strong> las proteínas<br />

en la interfase pue<strong>de</strong> producir floculación a través <strong>de</strong> un aumento <strong>de</strong> la atracción<br />

hidrofóbica o por la formación <strong>de</strong> puentes disulfuro entre proteínas adsorbidas<br />

en diferentes gotas. Sin embargo, cuando las gotas se mantienen lejos unas <strong>de</strong><br />

otras, a pHs lejanos <strong>de</strong> PI <strong>de</strong> las proteínas o a bajas fuerzas iónicas, la interacción<br />

<strong>de</strong> las proteínas en la interfase es más difícil <strong>de</strong> romper por la interacción con<br />

otras gotas, lo que pue<strong>de</strong> producir una mejor estabilidad contra la coalescencia<br />

<strong>de</strong> las gotas (Bos y Van Vliet 2001).<br />

III.IV. Desestabilización <strong>de</strong> las emulsiones<br />

Las emulsiones pue<strong>de</strong>n <strong>de</strong>sestabilizarse <strong>de</strong> diferentes maneras ya sea por cambio<br />

<strong>de</strong> tamaño <strong>de</strong> las gotas (maduración <strong>de</strong> Ostwald, coalescencia) <strong>de</strong> las emulsiones<br />

o por variación <strong>de</strong> su posición o distribución en el espacio (cremado-<br />

sedimentación, floculación) (Figura VIII.). Estos procesos pue<strong>de</strong>n verse<br />

mutuamente afectados. Por ejemplo, la floculación facilita consi<strong>de</strong>rablemente el<br />

cremado, y si este ocurre, facilita la floculación, a<strong>de</strong>más si la emulsión<br />

concentrada <strong>de</strong> la crema es muy compacta, más rápida será la coalescencia.

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