propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...
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Introducción<br />
proteína está ro<strong>de</strong>ada por moléculas <strong>de</strong> agua pero en la interfase o/w se<br />
encuentra ro<strong>de</strong>ada por agua <strong>de</strong> un lado y por aceite <strong>de</strong>l otro, a<strong>de</strong>más <strong>de</strong> entrar en<br />
contacto íntimo con otras moléculas proteicas que se adsorben al mismo tiempo.<br />
Las proteínas producen cambios conformacionales en su nuevo entorno para<br />
maximizar la cantidad <strong>de</strong> interacciones favorables y minimizar las <strong>de</strong>sfavorables.<br />
El tiempo que tardan en producir esos cambios va a estar dado por la flexibilidad<br />
y estructuración <strong>de</strong> la propia molécula (Freer, Yim y col. 2004). Las proteínas<br />
relativamente flexibles, como la caseína, producen los cambios conformacionales<br />
<strong>de</strong> manera rápida mientras que las globulares, como la lisozima, pue<strong>de</strong>n tardar<br />
mucho más tiempo. Esos cambios conformacionales que resultan <strong>de</strong> la adsorción<br />
pue<strong>de</strong>n consi<strong>de</strong>rarse como una <strong>de</strong>snaturalización parcial.<br />
Para muchas proteínas globulares la <strong>de</strong>snaturalización en la interfase pue<strong>de</strong><br />
llevar a la exposición <strong>de</strong> zonas no polares y <strong>de</strong> grupos sulfhidrilo. Cuando las<br />
gotas <strong>de</strong> aceite estabilizadas por proteínas se acercan <strong>de</strong>masiado, por ejemplo a<br />
pHs cercanos al PI o a altas fuerzas iónicas, la <strong>de</strong>snaturalización <strong>de</strong> las proteínas<br />
en la interfase pue<strong>de</strong> producir floculación a través <strong>de</strong> un aumento <strong>de</strong> la atracción<br />
hidrofóbica o por la formación <strong>de</strong> puentes disulfuro entre proteínas adsorbidas<br />
en diferentes gotas. Sin embargo, cuando las gotas se mantienen lejos unas <strong>de</strong><br />
otras, a pHs lejanos <strong>de</strong> PI <strong>de</strong> las proteínas o a bajas fuerzas iónicas, la interacción<br />
<strong>de</strong> las proteínas en la interfase es más difícil <strong>de</strong> romper por la interacción con<br />
otras gotas, lo que pue<strong>de</strong> producir una mejor estabilidad contra la coalescencia<br />
<strong>de</strong> las gotas (Bos y Van Vliet 2001).<br />
III.IV. Desestabilización <strong>de</strong> las emulsiones<br />
Las emulsiones pue<strong>de</strong>n <strong>de</strong>sestabilizarse <strong>de</strong> diferentes maneras ya sea por cambio<br />
<strong>de</strong> tamaño <strong>de</strong> las gotas (maduración <strong>de</strong> Ostwald, coalescencia) <strong>de</strong> las emulsiones<br />
o por variación <strong>de</strong> su posición o distribución en el espacio (cremado-<br />
sedimentación, floculación) (Figura VIII.). Estos procesos pue<strong>de</strong>n verse<br />
mutuamente afectados. Por ejemplo, la floculación facilita consi<strong>de</strong>rablemente el<br />
cremado, y si este ocurre, facilita la floculación, a<strong>de</strong>más si la emulsión<br />
concentrada <strong>de</strong> la crema es muy compacta, más rápida será la coalescencia.