propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

6
Introducción
salinas de alta fuerza iónica y pH neutro, teniendo masas moleculares aparentes
entre 300 y 360 kDa (Marcone, Kakuda y col., 1998, Marcone, 1999). Los
hexámeros están formados por subunidades de masa molecular aproximada
entre 50 y 70 kDa que se mantienen unidas por interacciones no covalentes. Cada
una de las subunidades, a su vez, está conformada por un polipéptido ácido de
masa molecular aproximada 30 kDa y un polipéptido básico de alrededor de 20
kDa. Esos polipéptidos se encuentran unidos por un enlace disulfuro, cuya
posición ha sido conservada entre las distintas globulinas 11S (Adachi, Takenaka
y col., 2001; Adachi, Kanamura y col. 2003).
(a) (b)
Figura II. Estructura del homohexámero de la globulina 11S (Adachi, Kanamori y col., 2003).
Los seis protómeros de la glicinina hexamérica se muestran en: naranja (A1), rosa (A2), rojo
(A3), verde (B1), celeste (B2), azul (B3). (a) y (b) son vistas de la molécula rotadas entre si 90°.
Las globulinas 7S (Figura III) se encuentran en mayor proporción en los aislados
proteicos de soja aunque también se encuentran presentes en los aislados de
amaranto. Se organizan formando trímeros, cuya masa molecular varía entre 150
y 200 kDa (Casey, Domoney y col., 1986). A diferencia de lo que se describió para
las leguminas, las subunidades que forman los trímeros en vicilinas no poseen
uniones disulfuro. Se distinguen dos tipos de subunidades dentro de los trímeros
en la mayoría de las proteínas que pertenecen a esta clase, unas de masa
molecular entre 70 y 80 kDa y otras de masa molecular 50 kDa. Ambos tipos de
subunidades comparten una gran homología en la secuencia. En la soja a la
globulina 7S se la denomina β-conglicinina que es una glicoproteína formada por
tres subunidades posibles α (≈ 72 kDa), α’ (≈ 68 kDa) y β (≈ 52 kDa) pudiéndose
combinar de 7 formas distintas: (α’β2, αβ2, αα’β, α2β, α2α’, α3 y β3) (Maruyama,
Adachi y col. 2001)