propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

0.2 AU
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
0 5 10 15 20 25 30
0.2 AU
I II III
669 440 150
Volume (ml)
0 5 10 15 20 25 30
Volume (ml)
(a) (b)
121
0.2 AU
0 5 10 15 20 25 30
0.2 AU
Volume (ml)
(c) (d)
0 5 10 15 20 25 30
Volume (ml)
Figura 2.7.: Cromatografías FPLC de proteínas de amaranto solubles hidrolizadas y sin
hidrolizar, AI (a) AH1.7 (b), AH9.5 (c), TH2.2 (d) a: pH 2 ( ⎮ ), pH 6.3 ( ⎮ ) y pH 8 ( ⎮ ).
2.2.2. Solubilidad
En la Figura 2.8. se pueden observar las curvas de solubilidad de las muestras en
estudio en función del pH a baja fuerza iónica (0,06 M). Para todas las muestras
se detecta un descenso en los porcentajes de proteína soluble en las zonas de pH
intermedias (4,0 - 6,3). Este descenso se debe a que el punto isoeléctrico de las
proteínas presentes en el aislado se encuentra entre pH 4,5 y 6,0 (Marcone y Yada
1992) y por consiguiente las mismas precipitan por la agregación que se produce
al disminuir la repulsión electrostática. A pH 2,0 la mayor solubilidad la presentó
AI y TH2.2, mientras que los menores valores fueron obtenidos para las muestras
AH1.7 y AH9.5. A pH 4,0, cercano al punto isoeléctrico de las proteínas, el grado
de hidrólisis parece tener mayor influencia sobre la solubilidad ya que AI es la
muestra menos soluble, siendo TH2.2 la más soluble seguida por AH9.5. A pH
6,3 TH2.2 es mucho más soluble que las otras muestras, aproximadamente el
doble. A pH 8,0 la muestra más soluble sigue siendo TH2.2 pero se produce un