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DO (280 nm) 0,02 AU 0 5 10 15 20 25 30 1 2 1 2 3 (a) 4 Vol. (ml) 5 Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto 6 7 8 3 4 5 6 7 8 9 Pa kDa 94 67 DO (280 nm) 0,02 AU 9 1 2 D.O (280 nm) 45 30 73 20,1 14,4 0,03 AU 0 5 10 15 20 25 30 Vol (ml) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 0 5 10 15 20 25 30 Vol (ml) 1 2 3 4 5 Pa Figura 1.15.: Cromatografías FPLC de exclusión molecular de las muestras sometidas al tratamiento ácido y geles de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes y reductoras de los polipéptidos correspondientes a los distintos picos indicados en el cromatograma. (a) aislado proteico de soja, (b) aislado proteico de amaranto, (c) mezcla de aislados proteicos. Concentración de acrilamida de los geles: 12%. (c) 3 4 6 5 7 8 9 Pa (b) kDa 94 67 45 30 20,1 14,4 2 3 4 5 kDa 94 67 45 30 20,1
Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto Si en el cromatograma de ST (Figura 1.15.(a)) se integran las áreas bajo la curva para volúmenes menores y mayores de 16,5 ml, se dividen entre sí (vol. menores/vol. mayores), y se compara con el mismo cálculo realizado sobre el cromatograma de SN, se observa que al tratar las muestras con ácido la relación de áreas disminuye desde 1,65 hasta 1,53. Este resultado indica que tienen mayor importancia las especies de menor tamaño molecular en ST que en SN y se debería a la disociación que se produce de la estructura cuaternaria de las proteínas al someterlas a pH ácido (2,0) y que no se recupera con el posterior aumento de pH (Puppo y Añón 1999). Para AT se puede ver en la Figura 1.15.(b) que desaparecen los picos correspondientes a las especies de mayor peso molecular que sí eran apreciados en el cromatograma de la especies no sometidas al tratamiento (picos 1, 2 y 3 de la Figura 1.11.(b)). Esos picos corresponden principalmente a las globulinas. En el mismo cromatograma se pueden apreciar picos de especies de menor tamaño molecular correspondientes a la fracción albúminas o probablemente a los polipéptidos A y B de la 11S (en el gel se puede corroborar que no poseen tamaños moleculares mayores a 30 kDa). Los polipéptidos correspondientes a los últimos picos del cromatograma no se pueden observar en la corrida electroforética porque, tal como se indicó previamente, el bajo peso molecular de los polipéptidos que contienen impidió que fueran retenidos en el gel y/o se encuentran en una baja concentración y/o corresponden a compuestos de naturaleza no peptídica. Si se hace la misma relación que se hizo anteriormente del área del cromatograma a la izquierda y derecha de 16,5 ml para AN y AT los valores pasan de 0,58 a 0,08. Evidentemente sucede lo mismo que en el caso de SN y ST, las especies solubles disminuyen su tamaño molecular pero en mayor magnitud. En los perfiles cromatográficos de MT (Figura 1.15.(c)) se observa que los valores de los pesos moleculares de las especies solubles disminuyen ya que eluye una mayor cantidad de especies a volúmenes altos al igual de lo que sucedía para ST y AT. En el mismo cromatograma puede verse que el aporte de algunos de los picos correspondientes a polipéptidos con mayores masas moleculares, que pertenecen a polipéptidos característicos de soja (2, 3, 4 y 5) aparecen con menos intensidad de la que se esperaría si se la compara con el cromatograma de ST (Figura 1.15.(a).). Por ejemplo, el pico 4 o el pico 5 del cromatograma de ST, que eluyen a 14,6 ml y 18,7 ml respectivamente y que poseen una gran magnitud, no se aprecian con claridad en el cromatograma de MT. En esa zona sólo se puede apreciar nítidamente un pico con un máximo a los 19,1 ml (pico 6). Los picos 7 y 74
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