propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
2.2. Resultados y Discusión
2.2.1. Determinación de tamaños moleculares
2.2.1.1. SDS-PAGE
En las electroforesis de la Figura 2.6. puede verse que AI muestra un patrón de
bandas similar al de AH1.7 que se diferencia sólo por la mayor densidad de
bandas en la zona de menores pesos moleculares. En la calle correspondiente a la
muestra AH9.5 se detecta mejor la disminución de tamaño de los polipéptidos ya
que se observa la desaparición casi total del polipéptido M de 56 kDa y la
aparición de un polipéptido de alrededor de 39 kDa. También aparecen
numerosos polipéptidos de bajo peso molecular. En el caso de TH2.2 el patrón de
bandas se encuentra más corrido a valores de menor peso molecular. Esto se
atribuye a las diferentes especificidades de corte de la enzimas tripsina y alcalasa
relacionadas con la secuencia aminoacídica del sustrato (AI).
97
66
45
31
21,5
14,4
AI AH1.7 AH9.5 TH2.2
Figura 2.6.: SDS-PAGE en condiciones reductoras de las distintas muestras.
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