propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto
proteínas se encuentran con un menor grado de estructuración luego del
tratamiento a pH ácido (sección 1.2.1.2.2.).
t 1/2 (s)
100
80
60
40
20
0
a
b
c
SN MN AN ST MT AT
Figura 1.25.: Tiempos de desestabilización del 50% de la espuma formada para las muestras
con y sin tratamiento ácido. Las barras con letras iguales no son significativamente diferentes
(α=0,05, Fisher test).
Se debe tener en cuenta que la proteína cuando se adsorbe en la interfase tiende a
cambiar su conformación para acomodar partes hidrofóbicas e hidrofílicas en las
zonas de mayor afinidad. Probablemente en este caso el hecho de que la proteína
se encuentre con la estructura más extendida y más flexible permite que los
reacomodamientos y que las interacciones entre las moléculas proteicas del film
superficial se den con mayor rapidez y facilidad, siendo esta una condición
necesaria para la estabilización de una espuma. Hay que recordar que la espuma
es un sistema que se desestabiliza a gran velocidad por efectos de la gravedad y
de la tensión superficial. Como vimos en la sección 1.2.5. el aumento de
complejidad en la estructura proteica, hace más lenta la capacidad que tiene la
proteína de actuar como tensioactivo. Xu y Damodaran (1994) mencionan que el
cambio de la estructura terciaria de las proteínas es muy importante en el cambio
de las propiedades de las espumas, situación que se dio en todas las muestras
utilizadas luego de someter a los aislados proteicos al tratamiento ácido.
Los resultados de estabilidad influyen sobre los de velocidad inicial de
formación de espuma (sección 1.2.6.1.). Si tenemos en cuenta que a medida que
se va formando la espuma simultáneamente se va desestabilizando la que ya está
formada, y que además la estabilidad de las espumas de las distintas muestras es
menor para espumas realizadas con AT que con ST y MT, se puede concluir que
89
d
d
b