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Capítulo 2 Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto 2.1. Materiales y Métodos 2.1.1. Preparación de harina y aislado de amaranto La harina y el aislado de amaranto (AI), amaranthus hypochondriacus, se prepararon de la manera descripta en la sección 1.1.1. 2.1.2. Caracterización química de los aislados Se realizó de la misma manera que la detallada en la sección 1.1.2. Los resultados obtenidos, expresados en porcentaje p/p fueron: cenizas: 2,44 % ± 0,32 % proteínas: 78,9 % ± 0,1 % (base seca) humedad: 3,91 % ± 0,08 %
Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto 2.1.3. Hidrólisis del AI y medida del grado de hidrólisis Las distintas muestras se prepararon por hidrólisis enzimática del aislado proteico de amaranto con alcalasa (proteasa de B. Licheniformis; cat# P4860; Sigma Chemicals, EE.UU) en una concentración de 0,8 μL de enzima por cada gramo de aislado, o con tripsina (10600 BAEE unidades / mg sólido; Sigma Chemicals, EE.UU) en una concentración de 10 mg de enzima por gramo de aislado. El AI se dispersó en buffer fosfato, pH 7,8; fuerza iónica 0,1 M, en una concentración de 10 mg/ml y se agitó durante 1 h a 37 °C; luego se agregó la enzima. La hidrólisis se llevo a cabo durante 20 min con tripsina y durante 20 y 240 min con alcalasa. La reacción de hidrólisis se detuvo por calentamiento en un baño de agua a 85 °C durante 10 min. Transcurrido ese tiempo la suspensión se enfrió en un baño de hielo, se la congeló y liofilizó. Luego de liofilizada se la almacenó a 4 °C hasta su utilización. El grado de hidrólisis (%GH) alcanzado se determinó utilizó el método del ácido trinitrobencenosulfónico (TNBS) (Adler-Nissen 1979) que reacciona con los grupos amino libres pudiéndose cuantificar colorimétricamente. El aislado proteico hidrolizado con tripsina mostró un %GH de 2,2 (TH2.2), mientras que los aislados hidrolizados con alcalasa mostraron un %GH de 1,7 (AH1.7) y 9,5 (AH9.5) para 20 min y 240 min de hidrólisis respectivamente. La caracterización química de los hidrolizados (TH2.2, AH1.7 y AH9.5) mostró un valor de cenizas de 28,2 % ± 0,1 % en todas las muestras hidrolizadas. Este valor es superior al obtenido con AI debido a las cenizas que aportan el buffer utilizado para suspender el aislado antes de llevar a cabo la hidrólisis. 2.1.4. Soluciones buffer utilizadas En las distintas experiencias se utilizaron las siguientes soluciones buffer. Buffer pH 2,0: H3PO4 0,0183 M; Na H2PO4 0,0166 M; NaCl 0,0304 M; μ 0,05. Buffer pH 4,0: HCH2COOH 0,0288 M; HCH2COONa 0,0061 M; NaCl 0,0409 M; μ 0,05. Buffer pH 6,3: NaH2PO4 0,0286 M; Na2HPO4 0,0063 M; μ 0,05. Buffer pH 8,0: Tris HCl 0,023 M; Tris base 0,0119 M; NaCl 0,024 M; μ 0,05. A todas las soluciones se les agregó azida de Na en una concentración de 0,015 % para evitar la proliferación microbiana. 108
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Osborne, T. (1924). The Vegetable P
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