propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
deben ocurrir a nivel molecular para producir un descenso de la tensión
interfacial
Hay que recordar que a pH 2,0, AI sufre una hidrólisis (sección 1.2.1.2.2.) que
pudo afectar las propiedades tensioactivas de las moléculas ya sea por modificar
la flexibilidad de las mismas como por disminuir el tamaño, lo que aumentaría la
velocidad de difusión de las moléculas a la interfase.
La Figura 2.20. (a) y (b) muestra las cinéticas de descenso de la tensión interfacial
en coordenadas semilogarítmicas, de la muestra AI a los dos pH y a distintas
concentraciones. Algunos autores (Beverung, Radke y col. 1999; Casçao Pereira,
Thédoly y col. 2003) definen la cinética de la tensión interfacial como 3 régimenes
definidos. En la Figura 2.20.(a) sólo pueden observarse los dos primeros ya que el
régimen III no pudo determinarse debido a que los experimentos finalizaron
antes de que pudiera manifestarse.
El régimen I corresponde al período de inducción durante el cual no se llega a
cubrir lo suficiente la interfase con proteína y por ende no se reduce la tensión
interfacial. Durante este período la difusión de las proteínas limita la velocidad
de disminución de la tensión superficial. Se puede observar en ambos pHs que el
régimen I dura menos tiempo con el aumento de la concentración. Esto resulta de
las mayores posibilidades de las moléculas para arribar a la interfase. No se
pueden observar grandes diferencias entre los dos pH en los tiempos del
régimen I. El régimen II es una etapa de saturación de la monocapa y se
encuentran diferencias entre los dos pHs ensayados. Las pendientes de las
curvas a pH 2,0 son más pronunciadas que a pH 8,0. A partir de esto se puede
relacionar que la proteína a pH 2,0 se encontraría en un estado más flexible y
menos estructurado que a pH 8,0 (sección 1.2.1.1.) por la disociación y la
hidrólisis que se produce a pH ácido (sección 1.2.2.). Esto le permite acomodarse
y establecer interacciones con más facilidad que cuando se encuentra globular lo
que aumenta la velocidad de descenso de la tensión interfacial. Por ejemplo la β-
caseína que es una proteína flexible produce pendientes más negativas que la
lisozima que es más rígida y estructurada (Beverung, Radke y col. 1999; Freer,
Yim y col. 2004).
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