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Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto de MN se observaron termogramas con dos endotermas cuyas temperaturas de máxima deflexión son intermedias entre las indicadas anteriormente (86,6 ± 0,4 °C y 103,6 ± 0,3 °C). En el termograma perteneciente a ST las temperaturas de los picos de desnaturalización detectados fueron 89 ± 1,5 °C y 104,4 ± 0,4 °C respectivamente. En el caso de AT no se detectaron endotermas mientras que en el termograma correspondiente a MT se pudo detectar una sola endoterma pequeña de desnaturalización a 86,1 ± 1,1 °C. Probablemete existe un segundo pico a una temperatura de alrededor de 105 °C, pero el software de cálculo no lo identifica como tal por el bajo valor de entalpía de desnaturalización del mismo. ΔH (mJ/s) 0,4 mJ 50 60 70 80 90 100 110 120 130 Temperatura (C o ) Figura 1.8.: Termogramas de DSC correspondientes a las distintas muestras analizadas. Velocidad de calentamiento: 10 °C/min Las muestras nativas (SN, AN y MN) mostraron en todos los casos endotermas con valores de área mayores que los correspondientes a las muestras que sufrieron tratamiento ácido (ST, AT y MT). Esto se debería al hecho que el tratamiento ácido provoca la desnaturalización total o parcial de las especies proteicas presentes. Las entalpías de cada una de las muestras ensayadas se presentan en la Tabla 1.1. En ella se observa que las proteínas de soja tienen entalpías de desnaturalización mayores que las de amaranto (aproximadamente un 50 %) y que los valores decrecen luego del tratamiento ácido lo que 61 SN MN AN ST MT AT
Capítulo 1: Tratamiento ácido de aislados de soja y amaranto evidenciaría una mayor resistencia al pH ácido. Evidentemente las proteínas de SN poseen una mayor cantidad de interacciones inter e intramoleculares, como puentes de hidrógeno, uniones electrostáticas o interacciones hidrofóbicas, que estabilizan las estructuras terciarias y cuaternarias. ST muestra la conservación de aproximadamente un 30% de la estructura molecular luego del tratamiento ácido. Se puede destacar el corrimiento del pico endotérmico perteneciente a 11S hacia mayores valores de temperatura, podría pensarse que las moléculas proteicas más resistentes a la desnaturalización por el tratamiento ácido lo sean también a la desnaturalización por calor. AT no muestra entalpía de desnaturalización alguna. La mayor sensibilidad de las proteínas de amaranto al tratamiento ácido podría deberse a la presencia de un número mayor de grupos que se ionizan con carga positiva en el interior de su estructura (aminos y guanidinio). Cuando las condiciones de pH permiten el ingreso de los protones hacia el interior, los residuos aminoacídicos se ionizan y producen una desestabilización estructural en la parte interna de la molécula que tiene como consecuencia un mayor grado de desnaturalización. En el caso de MT la entalpía puesta en juego en la desnaturalización es intermedia entre las correspondientes a ST y AT. Tabla 1.1. Entalpías de desnaturalización de las distintas muestras. Muestra ΔH (J/g) Desnaturalización (%) SNa 14,7 ± 0,8 0 MNb 11,6 ± 0,6 0 ANc 7,4 ± 0,6 0 STd 4,6 ± 0,4 68,8 ± 2,7 MTe 2,0 ± 0,3 82,8 ± 2,5 ATf 0 100 AN pH2 µ.0,1* 0,2 - AN pH8 µ.0,1* 10,2 - Las muestras con subíndices iguales no son significadamente diferentes (α=0,05, Tukey test). *No se realizaron réplicas. En el caso de las muestras de AN suspendido a pH 2,0 y 8,0 y µ 0,1 (termogramas no mostrados), se observó al pH más ácido un termograma con un pico endotérmico muy pequeño a 98,1 °C mientras que a pH 8,0 se detectaron 2 picos 62
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