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propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

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Tension Interfacial (mN/m)<br />

30<br />

25<br />

20<br />

15<br />

10<br />

5<br />

0<br />

Capítulo2: Hidrólisis enzimática <strong>de</strong> aislados <strong>proteicos</strong> <strong>de</strong> amaranto<br />

0 3000 6000 9000 12000 15000<br />

Tiempo (s)<br />

131<br />

AI<br />

AH1.7<br />

AH9.5<br />

TH2.2<br />

Figura 2.15.: Cinéticas <strong>de</strong> tensión interfacial en la interfase o/w <strong>de</strong> las diferentes muestras<br />

indicadas en la figura en condiciones <strong>de</strong> pH 2,0 en una concentración <strong>de</strong> proteína <strong>de</strong> 0,1<br />

mg/ml.<br />

Las cinéticas <strong>de</strong> tensión interfacial durante los primeros 200 s muestran que en la<br />

primera medida se obtienen valores <strong>de</strong> tensión interfacial diferentes según las<br />

muestras (Figura 2.16.). Mientras que para AI y TH2.2 se alcanzan valores entre<br />

22 y 24 mN/m, para AH1.7 y AH9.5 los valores variaron <strong>de</strong> 26 a 28 mN/m. Esto<br />

da una i<strong>de</strong>a <strong>de</strong> la facilidad <strong>de</strong> los polipéptidos para disminuir la tensión<br />

interfacial según el estado en el que se encuentren. Las proteínas <strong>de</strong> amaranto<br />

nativas o hidrolizadas con tripsina tienen una estructura que favorece el<br />

<strong>de</strong>scenso rápido <strong>de</strong> la tensión interfacial respecto a los polipéptidos obtenidos<br />

por acción <strong>de</strong> alcalasa, la cual hace que disminuya la capacidad tensioactiva <strong>de</strong><br />

los mismos.

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